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Hemoglobina
hemoglobina, alfa 1
HUGO
4823
Símbolo
HBA1
Datos genéticos
Locus
Cr. 16 p13.3
Bases de datos
Entrez
3039
OMIM
141800
RefSeq
NM_000558
UniProt
P69905

hemoglobina, alfa 2
HUGO
4824
Símbolo
HBA2
Datos genéticos
Locus
Cr. 16 p13.3
Bases de datos
Entrez
3040
OMIM
141850
RefSeq
NM_000517
UniProt
P69905

hemoglobina, beta
HUGO
4827
Símbolo
HBBDatos genéticos
Locus
Cr. 11 p15.5
Bases de datos
Entrez
3043
OMIM
141900
RefSeq
NM_000518
UniProt
P68871


Hemoglobina.


Grupo hemo.
La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, de masa molecular 64.000 g/mol (64 kDa), de color rojocaracterístico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono desde los tejidos hasta lospulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y algunos invertebrados.
La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de cuatro subunidades. Su función principal es el transporte de oxígeno. Esta proteína hace parte de la familia de las hemoproteínas, ya que posee un grupo hemo.
Índice
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1 Estructura2 Oxihemoglobina
3 Efectores alostericos: 2,3- Bisfosfoglicerato
4 Efecto Bohr
5 Importancia Biomédica
6 Tipos de hemoglobina
7 Valores de referencia
8 Véase también
9 Referencias
10 Bibliografía
Estructura[editar · editar código]
La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyoátomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una moléculade oxígeno. El grupo hemo está formado por:
1. Unión del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico) al aminoácido glicinaformando un grupo pirrol.
2. Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX.
3. La protoporfirina IX se une a un ion ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo.
La hemoglobina es una proteína tetrámera, que consiste de cuatro cadenas polipeptídicascon estructuras primarias diferentes. La hemoglobina presente en los adultos (HbA) tiene dos cadenas α y dos cadenas β. La cadena α consiste de 141 aminoácidos y una secuencia específica, mientras que la cadena β consiste de 146 aminoácidos con una estructura primaria diferente. Estas cadenas son codificadas por genes diferentes y tienen estructuras primarias diferentes. En el caso de las cadenasδ y γ de otros tipos de hemoglobina humana, como la hemoglobina fetal (HbF) es muy similar a la cadena β. La estructura tetrámera de los tipos comunes de hemoglobina humana son las siguientes: HbA1 tiene α2β2, HbF tiene α2γ2 y HbA2 (tipo menos común en los adultos) tiene α2δ2. Las cadenas α y β de la hemoglobina tienen un 75% de hélices alfa como estructura secundaria, con 7 y 8 segmentosrespectivamente. Cada cadena polipeptídica de la hemoglobina está unida a un grupo hemo para formar una subunidad. Las cuatro subunidades de la hemoglobina en su estructura cuaternaria forman un tetraedro. Y sus subunidades se unen entre ellas por puentes de sal, que estabilizan su estructura.
El grupo hemo está localizado en un hoyuelo entre dos hélices de la cadena de la globina y a su vez estáprotegido por un residuo de valina. Los grupos vinilo no polares del grupo hemo se encuentran en el interior hidrofóbico del hoyuelo, mientras que los grupos profirina polares cargados se encuentran orientados hacia la superficie hidrofílica de la subunidad. También se encuentran residuos de histidina de las cadenas polipeptídicas, que se enlazan al átomo de hierro y se designan como histidinasproximales, ya que están presentes cerca al grupo hemo. Mientras que la histidina distal se encuentra lejos del grupo hemo. El átomo de hierro se encuentra en el centro del anillo de profirina y tiene seis valencias. El hierro está unido al nitrógeno de los cuatro anillos de pirol por cuatro de sus valencias, su quinta valencia se une al nitrógeno de la histidina proximal y la sexta está ocupada por la...