Trabajo De Laboratorio

UNIVERSIDAD DE LA FRONTERA
FACULTAD DE CIENCIAS Y ADMINISTRACIÓN
BIOQUÍMICA

Informe laboratorio VII
“LABORATORIO QUIMICA ORGANICA: AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS”

Asignatura: Laboratorio Química Orgánica
Profesor: Dr. Marysol Alvear Zamora
Carrera: Bioquímica
Integrantes:
Jorge Aviles Miranda
Felipe Miranda Villablanca
Fecha de entrega: 19-Octubre-2012INTRODUCCIÓN

Las proteínas son polímeros biológicos que se caracterizan por una gran diversidad de funciones. Como enzimas y hormonas catalizan y regulan las funciones que se realizan en el cuerpo; como músculos y tendones proporcionan al cuerpo medios de movimiento; como piel y cabello le dan un recubrimiento externo; en forma de hemoglobina transfieren el oxígeno a todas las célulasdel organismo; en forma de anticuerpos proporcionan un medio de protección contra la enfermedad; y en combinación con otras sustancias en los huesos proporcionan soporte estructural.

Ante tal diversidad de funciones no es sorprendente encontrar que las proteínas existen en todos los tamaños y formas. Aun las proteínas más pequeñas tienen pesos moleculares muy elevados. Así la lisozima, un enzimaque es relativamente pequeña tiene un peso molecular de 14.600. Los pesos moleculares de la mayoría de las proteínas son mayores. Sus formas varían desde las proteínas globulares como la lisozima y hemoglobina hasta las espirales helicoidales de la α- queratina de cabellos, uñas y lana y las laminas plegadas de la fibroína que existe en la seda.

Sin embargo, a pesar de tal diversidad de tamaño,forma y función, todas las proteínas tienen características comunes que permiten descifrar sus estructuras y comprenden sus propiedades. Son poliamidas y sus unidades monoméricas son los aminoácidos. Aunque la hidrólisis de las proteínas naturales puede producir hasta 22 aminoácidos diferentes, todos ellos tienen dos características estructurales comunes de importancia. Todos son α- aminoácidosy, con excepción de la glicina (cuyas moléculas son aquirales), casi todos los aminoácidos naturales tienen la configuración L en el Carbono α, Ósea, tienen la misma configuración relativa que el L – gliceraldehído.

AMINOÁCIDOS COMO IONES DIPOLARES

Aunque corrientemente se indican los aminoácidos como estructuras que contienen un grupo amino y otro carboxilo, H2NCHRCOOH, ciertas propiedades,tanto físicas como químicas, no concuerdan con tales estructuras:

a) A diferencia de las aminas y de los ácidos carboxílicos, los aminoácidos son sólidos cristalinos no volátiles que funden con descomposición a T° relativamente altas.
b) Son insolubles en solventes no polares, tales como éter de petróleo, benceno o éter, mientras que son muy solubles en agua.
c) Sus solucionesacuosas se comportan como soluciones de sustancias de elevado momento dipolar.
d) Las constantes de acidez y basicidad son muy pequeñas para grupos –COOH y –NH2. La glicina, por ejemplo, tiene Ka =1,6 x 10-10 y Kb = 2,5x10-12, mientras que la mayoría de los ácidos carboxílicos tienen Ka del orden de 10-5, y la mayoría de las aminas alifáticas una Kb de aproximadamente 10-4.
Todas estaspropiedades concuerdan bien con una estructura de ión dipolar para los aminoácidos (I). +H3N-CHR-COOI Las propiedades físicas como punto de fusión, solubilidad, momento dipolar considerable-son precisamente las que se les deben suponer a una sal de este tipo. También se hacen compresibles las propiedades acido-base, si se comprende que el Ka medido se refiere a la acidez del ión amonio, RNH+3,

Ensolución acuosa, la acidez y la basicidad de un ácido y base conjugada
(CH3COOH y CH3COO- , o CH3NH+3 y CH3NH2), por ejemplo se relacionan por medio de la expresión Ka x Kb = 10-14, con la que se puede calcular que un Ka de 1,6 x 10-10 para el –NH+3 de la glicina significa Kb = 6,3 x 10-5 para –NH2: un valor bien razonable para una amina alifática. Del mismo modo, un Kb de 2,5 x10-12 para el -COOH,...