Trabajos
La unión de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la enzima y/u obstaculizar que laenzima catalice su reacción correspondiente. La unión del inhibidor puede ser reversible o irreversible. Normalmente, los inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente ymodifican su estructura química a nivel de residuos esenciales de los aminoácidos necesarios para la actividad enzimática. En cambio, los inhibidores reversibles se unen a la enzima de forma no covalente,dando lugar a diferentes tipos de inhibiciones, dependiendo de si el inhibidor se une a la enzima, al complejo enzima-sustrato o a ambos.
Muchos medicamentos son inhibidores enzimáticos, por lo quesu descubrimiento y mejora es un campo de investigación activo en la bioquímica y la farmacología. La validez de un inhibidor enzimático medicinal suele venir determinada por su especificidad (sucarencia de unirse a otras proteínas) y su potencia (su constante de disociación, la cual indica la concentración necesaria para inhibir a una enzima). Una alta especificidad y potencia asegura que elmedicamento va a tener pocos efectos secundarios y por tanto una baja toxicidad.
Los inhibidores enzimáticos también son usados en la naturaleza y están implicados en la regulación del metabolismo. Porejemplo, las enzimas en una ruta metabólica pueden ser inhibidas por los productos resultantes de sus respectivas rutas. Este tipo de retroalimentación negativa retarda el flujo a través de la ruta...
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