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Publicado: 27 de marzo de 2014
El pardeamiento enzimático en frutas
Introducción
El pardeamiento enzimático es de particular importancia en la industria de la fruta debido a su atributo directa con la calidad de los productos de frutas frescas y procesadas. Las reacciones de pardeamiento no sólo producen un color de marrón oscuro indeseable y sabor, pero también dan lugar a una pérdida de la calidad nutricional delproducto. Las estimaciones de hasta un 50% de pérdida de frutas tropicales frescas en todo el mundo pueden ocurrir debido a pardeamiento enzimático.
Pardeamiento enzimático de frutas es debido a oxidar reacciones de compuestos fenólicos por fenolasa y el producto de reacción, o-quinona, a Varios productos de oxidación polimerizadas. En el tejido intacto, la compartimentalización de la enzima y lossustratos polifenólicos impide las reacciones. Sin embargo, el debilitamiento de la membrana en condiciones de senecence, lesión mecánica sobre el tejido durante la cosecha, almacenamiento, y los resultados del procesamiento en descompartimentación y la facilitación de la reacción en la presencia de aire (oxígeno). Esta enzima catalizada pardeamiento oxidativo ha sido reconocida, desde que Lindet enInglaterra informó por primera vez sobre la sidra de manzana fresca en 1895. Sin embargo, debido a la complejidad química de la propiedad catalítica y molecular de la enzima y la amplia especificidad de sustrato que conducen a los productos de reacción complejos, las reacciones de pardeamiento han sido un reto constante para los científicos de alimentos, y muchas preguntas importantes aún no hansido contestadas .
ASPECTOS QUIMICOS DE ENZIMÁTICO PARDEAMIENTO.
Fenolasa (polifenol oxidasa, PPQ)
Fenolasa es un término genérico para las enzimas del grupo que catalizan la oxidación de compuestos fenólicos para producir un color marrón en la superficie de corte de frutas. Fenolasa, o comúnmente polifenol oxidasa (PPQ), es una enzima que contiene cobre que pertenece a un grupo deoxidorreductasas.
Dependiendo de la especificidad de sustrato, Internacional Enzyme Nomenclature ha designado monofenol monooxigenasa o tirosinasa. Los primeros dos enzimas, la tirosinasa y la catecol oxidasa, que muchos autores se refieren como catecol oxidasa, se producen en la práctica totalidad de las plantas. Fenolasa de plátanos, hojas de té, hojas de tabaco, y los melocotones hueso adherente ha sidoreportado para oxidar o sólo difenoles, mientras que las enzimas de patatas, manzanas, hojas de remolacha azucarera, amplio sido hojas y hongos tienen ambos tipos de actividad. Lacasa se encuentra con menos frecuencia como causa de dorado en las frutas y verduras que es catecol oxidasa.
Catecol oxidasa cataliza dos reacciones distintas:
1) de inserción de oxígeno en una posición orto respecto aun grupo, hidroxilo existente, inusualmente seguido por oxidación del difenol a la quinona correspondiente.
2) oxidación de o-di fenol a quinina
La mayor preparación catecol oxidasa de patatas, manzanas y frijoles poseen ambas actividades, mientras que las de té, hojas, tabaco, mango, plátanos, peras y fenoles dulces (1)
La lactasa se oxida o y p-fenoles
Ensayo enzimático Pruebas colorimétricas cualitativos y cuantitativos y determinaciones manométricos se han utilizado para detectar y medir la actividad de la enzima. Debido a fenolasas utilizan oxígeno molecular para oxidar sustratos fenólicos, su actividad se puede determinar mediante la medición de la velocidad de desaparición de sustrato o la tasa de formación de producto.
Cuando se basa en la velocidad dedesaparición de sustrato, la absorción de oxígeno se mide por lo general ya sea manométricamente en un respiró metro Warburg, o poligráficamente con un electrodo de oxígeno. El método más popular de ensayo es seguir la velocidad inicial de formación del aliado de espectrometría Quinona midiendo la densidad óptica. Algunos investigadores se oponen a la utilización del análisis espectrofotométrico,...
Introducción
El pardeamiento enzimático es de particular importancia en la industria de la fruta debido a su atributo directa con la calidad de los productos de frutas frescas y procesadas. Las reacciones de pardeamiento no sólo producen un color de marrón oscuro indeseable y sabor, pero también dan lugar a una pérdida de la calidad nutricional delproducto. Las estimaciones de hasta un 50% de pérdida de frutas tropicales frescas en todo el mundo pueden ocurrir debido a pardeamiento enzimático.
Pardeamiento enzimático de frutas es debido a oxidar reacciones de compuestos fenólicos por fenolasa y el producto de reacción, o-quinona, a Varios productos de oxidación polimerizadas. En el tejido intacto, la compartimentalización de la enzima y lossustratos polifenólicos impide las reacciones. Sin embargo, el debilitamiento de la membrana en condiciones de senecence, lesión mecánica sobre el tejido durante la cosecha, almacenamiento, y los resultados del procesamiento en descompartimentación y la facilitación de la reacción en la presencia de aire (oxígeno). Esta enzima catalizada pardeamiento oxidativo ha sido reconocida, desde que Lindet enInglaterra informó por primera vez sobre la sidra de manzana fresca en 1895. Sin embargo, debido a la complejidad química de la propiedad catalítica y molecular de la enzima y la amplia especificidad de sustrato que conducen a los productos de reacción complejos, las reacciones de pardeamiento han sido un reto constante para los científicos de alimentos, y muchas preguntas importantes aún no hansido contestadas .
ASPECTOS QUIMICOS DE ENZIMÁTICO PARDEAMIENTO.
Fenolasa (polifenol oxidasa, PPQ)
Fenolasa es un término genérico para las enzimas del grupo que catalizan la oxidación de compuestos fenólicos para producir un color marrón en la superficie de corte de frutas. Fenolasa, o comúnmente polifenol oxidasa (PPQ), es una enzima que contiene cobre que pertenece a un grupo deoxidorreductasas.
Dependiendo de la especificidad de sustrato, Internacional Enzyme Nomenclature ha designado monofenol monooxigenasa o tirosinasa. Los primeros dos enzimas, la tirosinasa y la catecol oxidasa, que muchos autores se refieren como catecol oxidasa, se producen en la práctica totalidad de las plantas. Fenolasa de plátanos, hojas de té, hojas de tabaco, y los melocotones hueso adherente ha sidoreportado para oxidar o sólo difenoles, mientras que las enzimas de patatas, manzanas, hojas de remolacha azucarera, amplio sido hojas y hongos tienen ambos tipos de actividad. Lacasa se encuentra con menos frecuencia como causa de dorado en las frutas y verduras que es catecol oxidasa.
Catecol oxidasa cataliza dos reacciones distintas:
1) de inserción de oxígeno en una posición orto respecto aun grupo, hidroxilo existente, inusualmente seguido por oxidación del difenol a la quinona correspondiente.
2) oxidación de o-di fenol a quinina
La mayor preparación catecol oxidasa de patatas, manzanas y frijoles poseen ambas actividades, mientras que las de té, hojas, tabaco, mango, plátanos, peras y fenoles dulces (1)
La lactasa se oxida o y p-fenoles
Ensayo enzimático Pruebas colorimétricas cualitativos y cuantitativos y determinaciones manométricos se han utilizado para detectar y medir la actividad de la enzima. Debido a fenolasas utilizan oxígeno molecular para oxidar sustratos fenólicos, su actividad se puede determinar mediante la medición de la velocidad de desaparición de sustrato o la tasa de formación de producto.
Cuando se basa en la velocidad dedesaparición de sustrato, la absorción de oxígeno se mide por lo general ya sea manométricamente en un respiró metro Warburg, o poligráficamente con un electrodo de oxígeno. El método más popular de ensayo es seguir la velocidad inicial de formación del aliado de espectrometría Quinona midiendo la densidad óptica. Algunos investigadores se oponen a la utilización del análisis espectrofotométrico,...
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