Traducshion

INTRODUCTION.
La caracterización de la estructura de las proteínas y su comportamiento dinámico, el cual está relacionado con las funciones biológicas de las proteínas está recibiendo muchaatención. Por ejemplo, una idea de la regulación dinámica de enzimas relevantes para el diseño de fármacos se realizó recientemente con modelos computacionales tales como simulaciones atomisticas y modelos degrano grueso. Específicamente, es esencial caracterizar las transiciones conformacionales de las enzimas sobre uniones para el de diseño de novo de los inhibidores, esto es, moléculas de drogas. Hastahace poco, la descripción cuantitativa de los cambios en la conformación de las proteínas y/o la manera de las transición conformacional seguía siendo un problema.
La dinámica conformacional de lasproteínas ha sido abordada por enfoques experimentales usando cristalografía de rayos X, resonancia magnética nuclear (NMR) y/o microscopios crio- electrónicos. Así como las técnicas experimentales hanpermitido la descripción de la estructura de las proteínas en una escala de átomos, están han sido depositadas en el banco de datos de proteínas. Como sea, tanto los enfoques conformacionales noproporcionan un detallado mecanismo de la dinámica conformacional de las proteínas, aunque nos pueden proporcionar la conformación intermedia durante las transiciones conformacionales. En añosrecientes, para una sola molécula se utilizó una técnica de imagen llamada bioensayo de transferencia de energía de resonancia de fluorescencia (FRET) ha reportado su habilidad para proporcionar una intuiciónsobre la dinámica conformacional marcando con colorantes fluorescentes los residuos que pertenecen a dos diferentes dominios de proteínas y someterse a cambios conformacionales significativos. Noobstante, los bioensayos son todavía insuficientes para proporcionar una intuición de la dinámica de conformación de complejos de proteínas grandes lo cual consiste en múltiples dominios de proteínas....