Tranformacion del musculo en carne
Páginas: 5 (1166 palabras)
Publicado: 7 de julio de 2010
TRANSFORMACION DEL MUSCULO EN CARNE
FUNCION DEL MUSCULO IN VIVO
En la miofibrilla tenemos que los filamentos gruesos de la Miosina y los finos de la Actina se conectan a través de las cabezas de la primera con 6 filamentos de la segunda. En reposo no están conectados. En contracción las proteínas contráctiles están asociadas con el complejo de las Troponinas (C,T, e I) y la Tropomiosina. Lasprimeras T(C) confieren sensibilidad al calcio tras la hidrólisis del MgATP por la ATPasa. La activación del músculo es debido a un estímulo nervioso que llega a la placa motora terminal de la miofibrilla. La calsecuestrina se disocia del Calcio (retículo endoplasmático), aumenta su concentración y se satura la Troponina-C provocando un cambio configuracional por lo que la Troponina-I no es capazde evitar más que la Actina interactúe con el MgATP de las cabezas de la miosina.
Complejo actinomiosina en el estado de rigor. Entrecruzamiento a 45°
ATP unido al sitio de unión en la miosina, ésta se disocia de la actina
La ATPasa hidroliza el ATP en ADP y Pi, ambos quedan en la M.
Estado 1. Estado de Rigor
La cabeza de la Miosina se mueve sobre la actina debilmente
Selibera el Pi y se produce el Golpe,la cabeza de la Miosina empuja la Actina
Al final del Golpe se libera el ADP y se da nuevamente el rigor
Etapa 4. Estado relajado
Estado 5: Golpe
Filamento de Actina se mueve
REGULACION DE LA CONTRACCION MUSCULAR POR EL CALCIO Ca2+
ACTINA TROPONINA-I TROPONINA-C TROPOMIOSINA CABEZA CALCIO LUGAR DE UNION
MIOSINA
CONCENTRACION DE CALCIO < 10-7 MCONCENTRACION DE CALCIO > 10-6 M
El MgADP es cargado sobre la miosina por el ATP citosplasmático o por acción de la ATPcreatinfosfotransferasa o la ATP.AMPfosfotransferasa. Cuando cesa el estímulo se reabsorbe el calcio hacia el retículo, y la Troponina-I evita la unión Actina-Miosina En vivo la fuente de ATP es la respiración por la vía glicolítica aerobia a partir de glucógeno o ácidosgrasos. Cuando se necesita más ATP y no hay oxígeno se usa la vía glicolítica anaerobia que es ineficaz y el glucógeno se transforma en ác.láctico
ADP + CREATINFOSFATO CREATINA + ATP
Glucolisis Postmortem
Similar al músculo vivo. El proceso continúa hasta que las enzimas son inactivadas a pH 5.4-5.5 y ocurre el punto isoleléctrico de las proteínas. La velocidad de caída varía con la especie ycon el tipo de músculo. El uso de SO4Mg2 antes del sacrificio intravenoso reduce la velocidad, en cambio el uso de sales de Calcio acelera la velocidad.
Glucolisis Postmortem
La velocidad de glucolisis postmortem aumenta al aumentar la temperatura externa por encima de la ambiental. Los diferentes músculos tienen diferente velocidad por las diferentes velocidades de caída de la temperaturasegún su cercanía con el exterior y las velocidades de glucolisis serán mayores en los músculos que se enfrian lentamente. Esto explicaría en parte el sindrome PSE (caída del pH a 5.4 en 40 minutos) que desarrollaría temperatura antes del sacrificio. La estimulación eléctrica despues del sacrificio causa una mayor caída del pH.
Velocidad de caida del pH según la temperatura
7.0
pH
43°C7°C
5.5
Marsh,1954
2 hs
20 hs
Efecto de la especie en la caida del pH (37°C)
7.0
Vacuno
Caballo
pH
Cerdo
5,5
Horas
Instauración del rigor mortis
En los segundos que siguen al sacrificio el animal presenta contracciones persistentes de la musulatura por causa de excitaciones nerviosas y no va más alla de 20-30 minutos (ETAPA de IRRITABILIDAD) La ausencia de ATPhace que las cadenas de actinomiosina queden rígidas. El tiempo de aparición del RM puede ser calculado si se sabe la temperatura, la reserva de glucógeno, los niveles de ATP y Creatina. La aparición del RM (ETAPA del RIGOR MORTIS) va acompañada por una disminución de la CRA.
Instauración del Rigor mortis
Aumenta la dureza de la carne El momento en que se produce el RM varia
Especie....
FUNCION DEL MUSCULO IN VIVO
En la miofibrilla tenemos que los filamentos gruesos de la Miosina y los finos de la Actina se conectan a través de las cabezas de la primera con 6 filamentos de la segunda. En reposo no están conectados. En contracción las proteínas contráctiles están asociadas con el complejo de las Troponinas (C,T, e I) y la Tropomiosina. Lasprimeras T(C) confieren sensibilidad al calcio tras la hidrólisis del MgATP por la ATPasa. La activación del músculo es debido a un estímulo nervioso que llega a la placa motora terminal de la miofibrilla. La calsecuestrina se disocia del Calcio (retículo endoplasmático), aumenta su concentración y se satura la Troponina-C provocando un cambio configuracional por lo que la Troponina-I no es capazde evitar más que la Actina interactúe con el MgATP de las cabezas de la miosina.
Complejo actinomiosina en el estado de rigor. Entrecruzamiento a 45°
ATP unido al sitio de unión en la miosina, ésta se disocia de la actina
La ATPasa hidroliza el ATP en ADP y Pi, ambos quedan en la M.
Estado 1. Estado de Rigor
La cabeza de la Miosina se mueve sobre la actina debilmente
Selibera el Pi y se produce el Golpe,la cabeza de la Miosina empuja la Actina
Al final del Golpe se libera el ADP y se da nuevamente el rigor
Etapa 4. Estado relajado
Estado 5: Golpe
Filamento de Actina se mueve
REGULACION DE LA CONTRACCION MUSCULAR POR EL CALCIO Ca2+
ACTINA TROPONINA-I TROPONINA-C TROPOMIOSINA CABEZA CALCIO LUGAR DE UNION
MIOSINA
CONCENTRACION DE CALCIO < 10-7 MCONCENTRACION DE CALCIO > 10-6 M
El MgADP es cargado sobre la miosina por el ATP citosplasmático o por acción de la ATPcreatinfosfotransferasa o la ATP.AMPfosfotransferasa. Cuando cesa el estímulo se reabsorbe el calcio hacia el retículo, y la Troponina-I evita la unión Actina-Miosina En vivo la fuente de ATP es la respiración por la vía glicolítica aerobia a partir de glucógeno o ácidosgrasos. Cuando se necesita más ATP y no hay oxígeno se usa la vía glicolítica anaerobia que es ineficaz y el glucógeno se transforma en ác.láctico
ADP + CREATINFOSFATO CREATINA + ATP
Glucolisis Postmortem
Similar al músculo vivo. El proceso continúa hasta que las enzimas son inactivadas a pH 5.4-5.5 y ocurre el punto isoleléctrico de las proteínas. La velocidad de caída varía con la especie ycon el tipo de músculo. El uso de SO4Mg2 antes del sacrificio intravenoso reduce la velocidad, en cambio el uso de sales de Calcio acelera la velocidad.
Glucolisis Postmortem
La velocidad de glucolisis postmortem aumenta al aumentar la temperatura externa por encima de la ambiental. Los diferentes músculos tienen diferente velocidad por las diferentes velocidades de caída de la temperaturasegún su cercanía con el exterior y las velocidades de glucolisis serán mayores en los músculos que se enfrian lentamente. Esto explicaría en parte el sindrome PSE (caída del pH a 5.4 en 40 minutos) que desarrollaría temperatura antes del sacrificio. La estimulación eléctrica despues del sacrificio causa una mayor caída del pH.
Velocidad de caida del pH según la temperatura
7.0
pH
43°C7°C
5.5
Marsh,1954
2 hs
20 hs
Efecto de la especie en la caida del pH (37°C)
7.0
Vacuno
Caballo
pH
Cerdo
5,5
Horas
Instauración del rigor mortis
En los segundos que siguen al sacrificio el animal presenta contracciones persistentes de la musulatura por causa de excitaciones nerviosas y no va más alla de 20-30 minutos (ETAPA de IRRITABILIDAD) La ausencia de ATPhace que las cadenas de actinomiosina queden rígidas. El tiempo de aparición del RM puede ser calculado si se sabe la temperatura, la reserva de glucógeno, los niveles de ATP y Creatina. La aparición del RM (ETAPA del RIGOR MORTIS) va acompañada por una disminución de la CRA.
Instauración del Rigor mortis
Aumenta la dureza de la carne El momento en que se produce el RM varia
Especie....
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