Trans Bioqca3

Las proteínas se clasifican según su forma.
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Globulares: Su principal función es de transporte, son débiles, resisten poco los cambios
de pH y temperatura. Son de tipo polar en la superficie y apolares en el interior de ellas. El
transporte es de nutrientes o de gases. Presentan los 2 tipos de estructura secundaria, alfa
hélice y beta plegada. El porcentaje puede ser diferente. La hemoglobinaes de un tipo de
proteína globular que transporta gases. Son solubles, generando interacción con agua a
través de puentes de hidrógeno.

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Fibrilares: Son resisten, su función principal es la estructura, forman parte de la estructura
de la célula, pueden soportar cambios drásticos de pH y temperatura sin problemas, la
vida media de proteínas es mayor. Están constituidas por solo 1 tipo deestructura
secundaria, alfa hélice o betas plegadas pero no ambas. La función de esta proteína es
estructural, forman parte de la estructura de la célula: citoesqueleto, membrana. Como
revestimiento también: pelo, piel, uñas. Ejemplo: Queratina, colágeno. Las proteínas
fibrilares son insolubles, es decir, es una proteína apolar, hidrofóbica, no generando
interacciones. No tiene interacción con agua.Estructura Primaria de proteínas
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Secuencia de aminoácidos.
Tipo de función
Tipo de aminoácidos existen en la secuencia
Aminoácido terminal (grupo amino terminal – grupo carboxilo terminal)
Interacción predominante que estabiliza: enlace peptídico. Enlace disulfuro

La estructura primaria avanza a la secundaria según las características químicas de los aminoácidos
que componen la secuencia.Estructura Secundaria de proteínas
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Su primera estructura es la Alfa-hélice con giro a la izquierda y a la derecha
Hay 4 aminoácidos por vuelta. Es lo que tarda la alfa hélice para avanzar de nivel
Puentes de hidrogeno es la interacción predominante de la estructura secundaria
Las cadenas laterales van hacia afuera no hacia el interior y los puentes de hidrogeno
están en el interior.
Los puentes delhidrogeno se estabilizan entre el grupo carboxilo de un enlace peptídico y
el grupo amino del cuarto enlace peptídico.
Los puentes de hidrogeno se desarrollan entre enlaces péptidos. Siendo el 1° con el 4°, el
2° con el 5°, etc.
Son de 2 tipos alfa hélice y beta plegada
El primer aminoácido que desestabiliza la alfa hélice es prolina, aparece una prolina y esta
la rompe. Generalmente cuando hay unaprolina en una alfa hélice, se provoca un giro. La

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prolina provoca este efecto por que la cadena lateral esta unida al grupo amino de la
prolina.
La segunda restricción son aminoácidos voluminosos, con cadenas laterales voluminosas.
Se entorpece el movimiento entre cadenas laterales. Los aromáticos (tirosina, fenil,
triptófano)
El entorpecimiento estérico es una incomodidad espacial, lacadena queda incomoda al
tener otra cadena muy cercana a ella. La alfa hélice se desarma.
El otro tipo de restricción es cuando existen aminoácidos cargados y seguidos, que poseen
la misma carga. Provoca efecto de repulsión.

Beta plegada
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Estructura en tipo de zigzag. Es una sola cadena que se gira en estructura de zigzag.

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Las cadenas laterales tienen más grado de libertad que una alfa hélice.Los puentes de
hidrogeno también se desarrollan a través de enlaces peptidicos. Pero estos puentes de
hidrógenos están conectados con la cadena de al frente.

Beta plegada paralela y anti paralela
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En una paralela el grupo amino terminal van a estar en el mismo lado y el carboxilo
terminal en el otro lado.

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Para una paralela el giro que tiene que dar la cadena es muy larga para que ambosaminos
queden en el mismo lado y el carboxilo terminal en el otro. En cambio en las anti paralelas
el giro es mucho más corto.

Fibroina: proteína de la seda.
Giros beta
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Tipo de estructura secundaria que une alfa hélice con beta plegadas o une alfa hélices, o
une beta plegadas.

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Se produce cuando aparece una prolina, que permite que la secuencia se curve. La prolina
es responsable del giro,...