Transaminacion

Resumen.
Este trabajo tuvo como objetivo, realizar la reacción de transaminación del aminoácido L- alanina y el α-cetoglutarato. Para ello se utilizó el tejido cardiaco de res para extraer el extracto enzimático que cataliza este tipo de reacción, se utilizaron tres tubos a los cuales se le agregaron diferentes soluciones, tubo 1) alanina-α-cetoglutarato (1ml), amortiguador fosfatos M/15, pH7.4 (2ml) y extracto enzimático (1ml). El cual fue sometido a temperaturas de ebullición con acido acético; el tubo 2) (transaminacion). alanina-α-cetoglutarato (1ml), amortiguador fosfatos M/15, pH 7.4 (2ml),extracto enzimático (1ml) se dejo incubar a una temperatura de 37°C y luego se someto a temperaturas de ebullición y se adiciono acido acético; el tubo 3) Presenta el mismo procedimiento queel tubo dos pero sin la adición de extracto enzimático. Se realizo la prueba de cromatografía donde se obtuvo que el tubo 2) llevara a cabo la transaminación dando como productos la alanina y glutamato, ya que fue expuesta a las condiciones indicadas de temperatura durante la reacción y a la enzima transaminasa, mientras que en el tubo 1) hubo desnaturalización de la enzima, causando lainactivación de esta; el tubo 3) fue usada como un control, ya que se esperó que en esta no hubiese reacción debido a la ausencia de la enzima. Se concluyo que la transaminación es un conjunto de reacciones que exigen condiciones específicas que normalmente se cumplen dentro del metabolismo celular de los organismos.

Palabras claves:
Extracto enzimático crudo, Transaminación, α-cetoglutarato,alanina, piruvato, glutamato, aminotransferasas, aminoácidos, cromatografía de papel.

Introducción.
Las proteínas son sustancias orgánicas complejas a base de nitrógeno, carbono y otros elementos, las cuales que se hallan en todas las células. Son polímeros de unidades manométrica llamadas aminoácidos (Teijon, 2006) Existen aproximadamente 200 aminoácidos, sin embargo, solo 20 son capaces depolimerizarse entre sí para formar proteínas, y como consecuencia solo estos 20 aminoácidos son encontrados en las proteínas (Moreno, 1986). Estos 20 aminoácidos poseen un grupo amino y un grupo carboxilo, sin embargo para cada aminoácido su cadena lateral es distinta. Entre las varias funciones de las proteínas se podría decir que su misión en el organismo es de dos tipos: una de tipo estructural,formando parte del propio organismo y otra de tipo funcional (Teijon, 2006). Muy a menudo, el primer fenómeno químico que acontece durante la degradación de los aminoácidos y el último paso en la síntesis de estos, es una transaminación. Esta transaminación consiste en la transferencia del grupo amino de un aminoácido a un cetoácido para formar el aminoácido análogo y producir el cetoácido el donadororiginal del grupo amino. La transaminación es un proceso de gran importancia en el catabolismo y anabolismo de aminoácidos. La reacción ocurre en dos etapas. La primera, el grupo amino de un aminoácido se transfiere a la enzima, produciendo el cetoácido correspondiente y la enzima aminada. Las aminotransferasas son las enzimas que catalizan esta transferencia, estas enzimas, también llamadastransaminasas, generalmente canalizan los grupos alfa amino de muchos aminoácidos al alfa cetoglutarato para que se transformen en NH4 + las aminotransferasas utilizan una coenzima, el piridoxal fosfato, que procede de la vitamina B6. El fosfato de piridoxal funciona como transportador intermediario de grupos aminos, situado sobre el sitio activo de las transaminasas. Durante el cicló catalíticoexperimente transiciones reversibles entre su forma aldehído. El fosfato de piredoxal, que puede aceptar grupos amino, y su forma aminada, el fosfato de piridoxamina, que puede ceder su grupo amino al alfa cetoglutarato. De esta manera el grupo prostético actúa como un transportador transitorio, reversible, de grupos amino desde un alfa aminoácido hasta el alfa cetoglutarato. La segunda, el grupo...