Transporte del oxigeno en el organismo

UNIVERSIDAD DEL QUÍNDIO.
FACULTAD DE CIENCIAS BÁSICAS Y TECNOLOGÍAS.
PROGRAMA DE QUIMICA.
ARMENIA – QUÍNDIO.

QUIMICA INORGANICA II

TRANPORTE DEL OXIGENO EN EL ORGANISMO

PRESENTADO POR:
Juan David Rivera Durán
cód. 1094924217

PROFESOR:
Alejandro García Ríos

20 de septiembre de 2010

TRASPORTE DEL OXIGENO EN EL ORGANISMO

Diariamente, una persona adulta (con actividadfísica moderada y un cociente respiratorio de 0,8) consume 24 moles de O2 y produce 20 moles de CO2, lo que corresponde a aprox. 538 L de O2 y 445 L de CO2 (STPD). Las reservas de O2 del organismo son muy limitadas, de manera que el transporte de O2 a los tejidos debe ser esencialmente continuo. Igualmente, dado que el CO2 acidifica los líquidos corporales, es fundamental su eficiente y continuaeliminación hacia la atmósfera. Ambos gases se transportan en disolución física en una concentración linealmente proporcional a sus presiones parciales, según la ley de Henry (Enuncia que a una temperatura constante, la cantidad de gas disuelta en un líquido es directamente proporcional a la presión parcial que ejerce ese gas sobre el líquido).

Dado que a 37 ºC la solubilidad del O2 es de 0,03 mL/(L.mmHg) y la del CO2 de 0,69 mL/ (L.mmHg), la cantidad presente en disolución es sólo una fracción del total de cada gas presente en la sangre (aprox. 1,5 % del O2 y 10 % del CO2). El resto viaja en combinación química reversible, en equilibrio con la fracción disuelta.

COMBINACIÓN CON HEMOGLOBINA

El 98,5 % del O2 presente en la sangre arterial está combinado químicamente con la hemoglobina(Hb) presente en los eritrocitos. La concentración de Hb en los glóbulos rojos es muy elevada, de aprox. 320 g/L de líquido intraeritrocitario (5 mmol/L). La Hb del adulto normal es una proteína intraeritrocitaria de 64,5 kDa con dos pares de cadenas peptídicas (2 a y 2 b), cada una de las cuales posee un grupo tetrapirrólico llamado hemo (fig.1). Cada grupo hemo posee en su centro un ion Fe2+ queestablece un enlace de coordinación con un nitrógeno de un residuo imidazol de la globina. El grupo hemo es capaz de ligar O2 estableciendo un segundo enlace coordinado (Fig. 2). La unión del O2 es reversible debido a que dos residuos aminoacídicos de la globina que limitan la distancia a la cual el O2 puede aproximarse al Fe2+.

Fig.1 Fig.2


CAPACIDAD DE TRANPORTE

Cada molde Hb puede transportar hasta 4 moles de O2, ó 1,36 mL O2/g Hb. El producto de la concentración de Hb por esta constante se llama capacidad de transporte y para una concentración de Hb de 150 g/L es de aprox. 202 ml/L de sangre. Se denomina contenido de O2 de la sangre a la suma del O2 combinado con Hb y el O2 disuelto. La relación porcentual entre el O2 combinado y la capacidad es la saturación dela Hb.

LA COMBINACIÓN DEPENDE DE LA PO2 (PRESION PARCIAL DE OXIGENO) EN FORMA NO LINEAL

La combinación de la Hb y otras hemoproteínas con el O2 es proporcional a la PO2, pero no en forma lineal. Por ej., la mioglobina es una hemoproteína del músculo que posee una sola cadena de globina (similar a las de la Hb) y un único grupo hemo. La relación entre la PO2 y la saturación de la mioglobinasigue una función hiperbólica. En el caso de la Hb, la relación entre PO2 y saturación adopta una forma sigmoidea, en “S” itálica (Fig.3). El diferente comportamiento de ambas hemoproteínas se debe a interacciones entre los cuatro grupos hemo presentes en cada molécula de Hb. Cuando la molécula de Hb está totalmente desoxigenada (PO2 próxima a 0 mmHg), su afinidad por el O2 es baja debido apuentes salinos entre las cadenas de globina que dificultan las modificaciones de la estructura tridimensional de la molécula de Hb que deben ocurrir en la combinación con O2. La unión del primer O2 a uno de los grupos hemo no modifica mucho la afinidad. Sin embargo, cuando se une una segunda molécula de O2 la situación cambia drásticamente, ya que la estructura de toda la molécula se modifica de...