troponina

Estructura

Cada una de sus tres subunidades son de estructura terciaria prácticamente globular (excepto la subunidad C, que presenta una porción fibrosa doble helicoidal con extremos globulares) y reciben un nombre específico, que está directamente relacionado con la característica funcional que llevan a cabo. Así, la proteína está constituida por las troponinas T,I y C de pesos molecularesaproximados y respectivamente de 37, 23 y 18 kilodaltons.
La troponina T (Tn T) recibe esta denominación porque su función es fijar el complejo proteico a la tropomiosina. Se trata de la subunidad mayoritaria de la proteína y está presente en dos fracciones celulares: una soluble libre en el citoplasma y otra unida al sistema fibrilar. Existen tres isoformas de Tn T que difieren entre sí en 6 a 11residuos de aminoácidos que son altamente polares.:2 la troponina T tipo 1(TNNT1), presente en el músculo esquelético de contracción lenta, la troponina T tipo 2 (TNNT2) localizada en el músculo cardíaco, y la troponina T tipo 3 (TNNT3) que actúa en el músculo esquelético de contracción rápida.
La subunidad C (Tn C) debe su nombre al hecho de ser capaz de ligar iones de [[calcio] (elementoquímico)|]] (Ca2+) (cada mol de proteína une dos mol de Ca2+). Existen dos isoformas que son codificadas por genes diferentes de copia única:2 troponina C tipo 1 lenta (TNNC1) y troponina C tipo 2 rápida (TNNC2). La estructura cristalográfica muestra una proteína con forma de mancuerna que consta de cuatro manos EF, dominios estructurales específicos para la unión de calcio. Cada dominio presenta motivoshélice-bucle-hélice básica, dos situados en el extremo carboxilo que se unen a calcio (Ca2+ ) y magnesio (Mg2+) competitivamente y otros dos lugares de regulación específica de Ca2+ en el extremo amino.
La troponina I (Tn I) recibe esta denominación porque parece inhibir tanto la actividad de la miosina ATPasa como la unión actinmiosina.1 Esta subunidad presenta tres isoformas que sonespecíficas de tejidos humanos: la troponina I tipo 1 (TNNI1) localizada en el músculo esquelético de contracción lenta, la troponina I tipo 2 (TNNI2) que se encuentra en el mismo tejido muscular pero es de contracción rápida y finalmente la troponina I tipo 3 (TNNI3) cardíaca. La isoforma cardíaca, una de las más importantes por las funciones diagnósticas que puede realizar, consta de 32 aminoácidosadicionales en el extremo amino, los cuales le confieren cardioespecificidad. Esta región aminoterminal contiene dos residuos de serina cuya fosforilación por la proteína-quinasa dependiente de Adenosín monofosfato cíclico (AMPc) participa en la contracción muscular promovida por antagonistas β-adrenérgicos del corazón.
Al tratarse la troponina de un trímero prácticamente globular no se extiende a lolargo de todo el filamento, sino que nos encontramos una unidad completa de proteína por cada siete monómeros de actina G.1 Este complejo se puede disociar a altas concentraciones (6 M) de urea o ácido etilendiaminotetraacético (EDTA).
Funciones



Troponina.
Para que se produzca la contracción muscular, la tropomiosina debe desplazarse para dejar libres los lugares de unión de la actina, yde esta forma, poder formar el complejo actina-miosina.4 Al tratarse de una proteína inactiva, no es ella misma la que realiza este desplazamiento, sino que la encargada de ello es la Troponina.
Troponina T
Se trata de la subunidad que empuja a la tropomiosina, de manera que los centros de unión de la actina quedan libres, permitiendo la interacción actina-miosina. La Tn T no es en sí mismaactiva, sino que se ve empujada a su vez por otra de las subunidades de la troponina, la Tn C. Por ello, la función de la Tn T se reduce a estar permanentemente unida a la tropomiosina, y empujarla en el momento que recibe la señal de la Tn C.
Troponina C
La troponina C es capaz de ligar iones de calcio y es la subunidad activa del complejo. Se encuentra uniendo las subunidades Tn I y Tn T,...