Un examen de bioquimica

1.- Indica cuales de los siguientes aminoácidos son: polares, no polares, ácidos ó básicos.
a) polar básico

b) no-polar neutroc) polar acido
d) polar básicoe) no-polar neutro
f) no polar neutro

2.- Escribe, para cada aminoácido dado, las reacciones deequilibrio aplicables al pH correspondiente a cada
uno de sus valores de Pka: a) alanina; b) ácido glutámico; c) arginina; d) α1, ácido ε-diaminopimélico
(pKa1=1.8,pka2=2.2, pka3=8.8, pka4=9.9),cuya fórmula es:







Alanine Alanina | 2.34 pk12,34 |9.69 pk29,69 | --- pk3--- | 6.00 pI6,00 |

Glutamic acid El ácido glutámico | 2.19 pk12,19 | 9.67 pk29,67 | Pk3R4.25 4,25 | 3.22 pi3,22 |



Arginine La arginina | 2.17 pk12,17 | 9.04 pk29,04 | 12.48 pk312,48 | 10.76 PI10,76 |

d) α1, acido ε-diaminopimélico

3. ¿Existe la posibilidad de que los 3 primeros aminoácidos del ejercicio 2 se separen por completo al correrlospor
electroforesis a pH: a)2, b)7, c)12?.
Haga las evaluaciones redondeando la carga neta de los aminoácidos, en cada pH, a la media unidad más cercana.

4.- Considera la siguiente molécula:
Cys: ac. 2amino-3-mercaptopropanoico.Gly: ac. Aminoetanoico.
Tyr: ac. 2amino-3-(4-hidroxifenil) propanoico.
gammacisteinilgliciltirosina
Código 3letras: cys-gly-tyr (cistina-glicina-tirosina)

5.- La rotación del enlace peptídico en la glicilglicina está impedida. Dibuja las formas en resonancia del enlace peptídico y explica ¿por qué?

El enlace peptídico con la característica de ser un doble enlace parcial, determina una estructura rígida entre carbono y nitrógeno y por lo tanto es un enlace coplanar. Así como en el enlace peptídico nopuede haber rotación, sí puede haberla en torno a los enlaces C-N y C-C, entonces, los enlaces peptídicos presentan una alternancia que determina una secuencia en zig-zag, podemos encontrar dos conformaciones en dicho enlace, las conformaciones cis y trans, además de los impedimentos de orientación,y su radical,un hidrógeno, presenta menos impedimentos estéricos.

Esta ordenación planar rígidaes el resultado de la estabilización por resonancia del enlace peptídico.
En un polipéptido, los carbonos α de aminoácidos cercanos están en situación trans respecto al enlace peptídico.
En la conformación trans- los dos carbonos alfas de residuos adyacentes se situan en diferente lado del enlace peptídico, en esquinas opuestas del rectángulo formado por el grupo peptídico, mientras que en la...