universitario

Introducción
La solubilidad de la mayor parte de las proteínas globulares se halla profundamente influida por el pH del sistema. Casi todas muestran un mínimo de solubilidad, aunque el pH al queello ocurra varía de una proteína a otra.
El pH al que una proteína muestra su mínimo de solubilidad es su pH isoeléctrico, definido como aquél valor de pH al que la molécula no posee carga eléctrica yes incapaz de desplazarse en un campo eléctrico. En estas condiciones no existe repulsión electrostática entre moléculas de proteína vecinas y tienden a coalescer y precipitar. Sin embargo cuando losvalores de pH están por encima y por debajo del punto isoeléctrico, todas las moléculas de proteína poseen una carga eléctrica del mismo signo. Por dicha razón, se repelen mutuamente, impidiendo lacoalescencia de las moléculas sencillas para formas agregados insolubles.
Puesto que las diferentes proteínas poseen valores de pH isoeléctrico también diferentes, debido a que difieren en el contenidode aminoácidos con grupos R ionizables, con frecuencia pueden separarse unas de otras, mediante precipitación isoeléctrica. Cuando el pH de una mezcla de proteínas se ajusta al pH isoeléctrico deunos de sus componentes, la mayor parte o casi todo el componente precipitará, quedando en la disolución las proteínas cuyos valores de pH isoeléctrico se hallen por encima o por debajo de aquél. Laproteína isoeléctrica precipitada permanece en su conformación nativa, y puede redisolverse en un medio de pH apropiado y concentración salina adecuada.
Solubilidad y precipitación con sales
Las salesneutras ejercen efectos pronunciados sobre la solubilidad de las proteínas globulares. A baja concentración, las sales incrementan la solubilidad de muchas proteínas, proceso que recibe el nombre desolubilización por salado. Las sales de los iones divalentes tales como el MgCl₂ y el (NH₄)₂SO₄, son mucho más eficaces en la solubilización de proteínas que las sales de iones monovalentes tales...