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Inmunoglobulina D: propiedades y relevancia clínica
Resumen
La inmunoglobulina D (IgD) es, de las proteínas presentes en el suero humano, la menos conocida en cuanto a su función biológica. En la actualidad, se han incrementado los estudios de la IgD sérica en relación con diferentes enfermedades, al demostrarse su participación en determinados trastornos febriles en niños, así como el papel deesta en la respuesta inmune, dado por su expresión en la membrana de los linfocitos B formando parte del receptor antigénico. En nuestro trabajo se revisan las propiedades de la IgD y su papel en la respuesta inmune, así como su relación con diferentes enfermedades.
DeCS: INMUNOGLOBULINA D/ inmunología; INMUNOGLOBULINA D/ sangre; LINFOCITOS B; FIEBRE/ etilogía; SINDROMES DE INMUNODEFICIENCIA;NIÑO.
Los estudios de la inmunoglobulina D (IgD) en suero se han extendido por más de 4 décadas sin que se halla podido establecer un papel específico, no así para la IgD unida a la membrana de linfocitos B, a la que se han propuesto diversas funciones.1 El hallazgo de un aumento de IgD en pacientes con episodios periódicos de fiebre llevó a reiniciar investigaciones acerca de su posible funciónbiológica.2
Propiedades físico- químicas
La IgD humana representa aproximadamente el 0,25 % de las inmunoglobulinas totales del suero, con un PM de 185,000 y una vida media de 2,8 días, similar a la de la IgE. Su nivel de síntesis es 10 veces menor que el de la IgA, IgM, e IgG. El catabolismo de la IgD disminuye a altas concentraciones en suero. Inicialmente, se consideró que aproximadamente el75 % de la IgD era intravascular, pero recientemente se demostró en 2 pacientes con mieloma IgD que sólo era intravascular el 31,5 %. 3
La molécula de IgD tiene una larga región "bisagra" entre Fab y Fc, lo que proporciona a la molécula más susceptibilidad a la degradación proteolítica, así como una mayor flexibilidad que favorece la unión al antígeno, y presenta 3 dominios en la regiónconstante.4 En 1982 se reportó la secuencia aminoacídica en una IgD monoclonal, y en 1985 la secuencia genómica.5
Las cadenas pesadas de la IgD en la superficie de las células B están covalentemente unidas por un puente disulfuro cerca de la porción carboxi terminal. Esto permite un grado mayor de libertad de los sitios de unión al antígeno que en los otros isotipos de inmunoglobulinas.1 La IgD sérica yla IgD unida a membrana son antigénicamente similares, pero difieren en su susceptibilidad a la proteólisis por plasmina. También, las cadenas de la IgD unidas a membrana, tienen una movilidad electroforética ligeramente más lenta que las cadenas monoclonales en suero, lo que hace pensar en un mayor peso molecular para la primera.4
Papel en la respuesta inmune
En 1972, se descubrió la IgD en lasuperficie de células de B, en humanos y otras especies, formando parte del receptor antigénico coexpresado con IgM. Se ha demostrado la presencia de células en tejido linfoide que expresan solamente IgD en su superficie, las glándulas adenoideas comprenden un número mayor de células plasmáticas que contienen IgD que el bazo, nódulos linfáticos o el tejido linfoide intestinal.6 La IgD no induceanafilaxis cutánea pasiva en el curiel, no se une con linfocitos, neutrófilos, o monocitos y no atraviesa la placenta.7 Se ha demostrado en cultivos de linfocitos de amígdalas la síntesis espontánea y secreción de IgD.8 Agregados de IgD monoclonal activan la vía alternativa del complemento.9
Las señales transducidas por los receptores de IgM o IgD en linfocitos B son las mismas, pero con cinéticasdiferentes. Señales transmitidas a través de la IgD de superficie causaron la inducción de 80 mutaciones somáticas diferentes.10 La llamada paradoja de IgD es la asociación preferencial entre las cadenas pesadas y ligeras en las células secretoras de IgD. Explicaciones dadas para esta asociación preferencial señalan que las restricciones físicas favorecen la misma durante el ensamblaje...