VARIACION DE LA CONCENTRACI N DE LAS PROTEINAS DEL LACTOSUERO

VARIACIÓN DE LA CONCENTRACIÓN DE LAS PROTEÍNAS DEL LACTOSUERO
1. Resumen

El lactosuero contiene principalmente lactosas y proteínas solubles, como la beta-lactoglobulina (~65%), la alfa-lactoalbúmina (~25%) y la seroalbúmina (~8%), además de trazas de moléculas de caseína. Las proteínas del suero de la leche tienen excelentes propiedades funcionales y un valor nutritivo muy alto debido a suexcepcional contenido en lisina, triptofano, metionina y cisteína.
Uno de los efectos que se producen al hervir la leche es la desnaturalización de las principales proteínas, con la consecuente pérdida de nutrientes vitales que contiene este producto. La desnaturalización implica alteraciones en las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias de la biomolécula, excepto la ruptura de enlacescovalentes.
El objetivo del siguiente informe es comprobar que el proceso de hervido de la leche entera disminuye la concentración de proteínas solubles del lactosuero debido a su desnaturalización producida por el aumento de la temperatura.
2. Introducción

Las proteínas de la leche se clasifican en dos grandes grupos: caseínas (80%) y proteínas séricas (20%). La clasificación es debida alproceso de fabricación del queso, que consiste en la separación de las proteínas séricas luego de que la leche se ha coagulado.
Las proteínas del lactosuero, que representan alrededor del 20% de las proteínas de la leche de vaca, se definen como aquellas que se mantienen en solución tras precipitar las caseínas. Las proteínas que se encuentran en el suero de la leche adquieren una estructura globular ytodas son solubles en agua. Las principales son la alfa-lactalbúmina (~25%) y la beta-lactoglobulina (~65%), que representan conjuntamente el 80% de las proteínas del lactosuero de vaca, y en menor proporción la albúmina y las inmunoglobulinas (~8%). Las propiedades funcionales del lactosuero vienen dadas por las de sus dos principales proteínas, alfa-lactalbúmina y beta-lactoglobulina. Estasproteínas tienen estructuras globula­res compactas, con una distribución bastan­te uniforme de la secuencia de residuos no polares, polares y cargados. De aquí que se pliegan intramolecularmente, introduciendo la mayoría de sus residuos hidrofóbicos, por lo tanto no tiene lugar una extensa autoaso­ciación o interacción con otras proteínas.
La α-lactoalbúmina es una proteína ácida cuya funciónbiológica es la síntesis de la lactosa. Es la segunda proteína en concentración en el lactosuero de vaca (entre 1 y 1,5 mg/mL), y se caracteriza por tener un peso molecular de 14.200, formada por una sola cadena polipeptídica de 123 aminoácidos de los cuales ocho pertenecen a la cisteína. Dicho aminoácido forma cuatro puentes disulfuro, lo que le da una estructura secundaria muy ordenada y unaterciaria globular muy compacta, con una zona de hélice α y otra de hojas β plegadas. La desnaturalización es reversible entre los 65° y 80°C. Pasando dicha temperatura su desnaturalización es total, ya que se rompen los enlaces peptídicos perdiendo de esta manera la estructura primaria.
La β -lactoglobulina es la proteína más abundante en el lactosuero bovino, en el que alcanza concentraciones de 2a 4 mg/mL, representando alrededor de la mitad de las proteínas del suero de la leche. Está formada por una sola cadena de 162 aminoácidos, con un peso molecular de unos 18.400. La estructura terciaria de los monómeros de la β-lactoglobulina depen­de del pH y al pH de la leche, for­ma un dímero con una geometría parecida a dos esferas tangencialmente unidas mantenida por dos puentes disulfuro.Los puentes disulfuro son bastante reactivos, y dan lugar a reacciones de intercambio de sulfidrilos. La β-lactoglobulina se desnaturaliza con relativa facilidad por el calor, ya que el aumento de la temperatura ocasiona la di­sociación del dímero en monómeros: a una temperatura mayor de 60°C el monómero es parcialmente desplegado, exponiendo los grupos no polares y los grupos sulfidrilos.
Las...