Via Extrinseca E Intrinseca
Páginas: 2 (440 palabras)
Publicado: 26 de junio de 2012
Intrinseca
Las distintas vías de respuesta convergen en la mitocondria. Los miembros pro y antiapoptóticos de la familia de Bcl-2 se encuentran en la superficie de la mitocondria donde regulan lasalida del citocromo c por un ciertos mecanismos. Si los miembros proapoptóticos ganan, una gran cantidad de moléculas son liberadas desde la mitocondria. La principal de estas moléculas liberadas esel citocromo c, que se asocia con Apaf-1 y después con la procaspasa-9 (y posiblemente otras proteínas) para formar el apoptosoma. El apoptosoma hidroliza la procaspasa-3 a caspasa-3 que se encarga deejecutar la apoptosis generando distintos subprogramas cuya suma resultará en el desmantelamiento ordenado y en la muerte de la célula.
Extrinseca
El miembro de los receptores de muerte másestudiado y relevante en Inmunología es el CD95 o Fas. CD95 tras la unión de su ligando, FasL, es requerida para la transducción de la señal apoptótica. Un complejo de proteínas se asocia con el CD95activado. Este complejo de señalización inductor de muerte (DISC ) se forma en el segundo de los receptores trimerizados. Primero, el adaptador FADD (Fas-associated death domain) o Mort1 se une a travésde su dominio de muerte al dominio de muerte del CD95. FADD también presenta el denominado dominio efector de muerte (death-effector domain, DED ), y, de nuevo por interacciones homólogas, recluta enel DISC la procaspasa-8 (o FLICE) que contiene un DED. Después, la procaspasa-8 es activada proteolíticamente y la caspasa-8 activa es liberada del DISC al citoplasma formando un heterotetrámero dedos subunidades pequeñas y dos grandes (Muzio M, 1996). La caspasa-8 activa rompe varias proteínas de la célula incluyendo la procaspasa-3, que resulta en su activación y en la finalización de la muertecelular.
La inhibición de esta ruta es realizada por proteínas que contienen dos DED y que se unen al complejo CD95-FADD. Esto inhibe el reclutamiento y la activación de la caspasa-8,...
Las distintas vías de respuesta convergen en la mitocondria. Los miembros pro y antiapoptóticos de la familia de Bcl-2 se encuentran en la superficie de la mitocondria donde regulan lasalida del citocromo c por un ciertos mecanismos. Si los miembros proapoptóticos ganan, una gran cantidad de moléculas son liberadas desde la mitocondria. La principal de estas moléculas liberadas esel citocromo c, que se asocia con Apaf-1 y después con la procaspasa-9 (y posiblemente otras proteínas) para formar el apoptosoma. El apoptosoma hidroliza la procaspasa-3 a caspasa-3 que se encarga deejecutar la apoptosis generando distintos subprogramas cuya suma resultará en el desmantelamiento ordenado y en la muerte de la célula.
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El miembro de los receptores de muerte másestudiado y relevante en Inmunología es el CD95 o Fas. CD95 tras la unión de su ligando, FasL, es requerida para la transducción de la señal apoptótica. Un complejo de proteínas se asocia con el CD95activado. Este complejo de señalización inductor de muerte (DISC ) se forma en el segundo de los receptores trimerizados. Primero, el adaptador FADD (Fas-associated death domain) o Mort1 se une a travésde su dominio de muerte al dominio de muerte del CD95. FADD también presenta el denominado dominio efector de muerte (death-effector domain, DED ), y, de nuevo por interacciones homólogas, recluta enel DISC la procaspasa-8 (o FLICE) que contiene un DED. Después, la procaspasa-8 es activada proteolíticamente y la caspasa-8 activa es liberada del DISC al citoplasma formando un heterotetrámero dedos subunidades pequeñas y dos grandes (Muzio M, 1996). La caspasa-8 activa rompe varias proteínas de la célula incluyendo la procaspasa-3, que resulta en su activación y en la finalización de la muertecelular.
La inhibición de esta ruta es realizada por proteínas que contienen dos DED y que se unen al complejo CD95-FADD. Esto inhibe el reclutamiento y la activación de la caspasa-8,...
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