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El termino estructura primaria señala las configuraciones tridimensionales únicas que asumen la sproteinas globulares cuando se pliegen en sus estructuras nativas.
La estructura primaria de unacadena polipeptidica determina su estructura terciaria
“terciario” plegamiento de los dominios y a la posición final de los dominios en el polipeptido.
la estructura de las proteínas globulares endisolución acuosa es compacta y tiene una elevada densidad de los atomos en el centro de la molecula.
DOMINIOS
Unidades funcionales y estructuras tridimensionales fundamentales de los polipeptidos.Cadenas polipeptidicas cuya longitud es superior a 200 aminoacidos generalmete consta de 2 o mas dominios.
El plegamiento de la cadena peptídica dentro de un dominio normalmente se produce conindependencia del plegamiento en otros dominios.
INTERACCIONES QUE ESTABILIZAN.
La estructura tridimensional exclusiva de cada polipeptdo viene determinada por su secuencia de aminoácidos.
Las interaccionesentre las cadenas laterales de los aminoácidos guian e plegamiento del polipeptido para formar uanestructura compacta.
PUENTES DISULFURO
Enlace cob¿valente formado por un grupo sulfidrilo (-SH) decada uno de dos residuos de cisteína para producir un residuo de cistina.


INTERACCIONES HIDRÓFOBAS
Segregacion de grupos.

PUENTES DE HIDROGENO
Las cadenas laterales que contienen hidrogenounido a oxigeno o nitrógeno como en la serina y teoitina, lo forman con atomos ricos en electrones como el oxigeno de un grupo carboxilo o el grupo carbonilo de un enlace peptídico.
INTERACCIONESIONICAS.

PLEGAMIENTO D EPROTEÍNAS
EL PEPTIDO S EPLIEGA, LAS cadenas laterales de sus aminoácidos se atraen y repelen en función de sus propiedades químicas .
Este proceso de ensayo y error pruebamuchas de las configuraciones posibles, pero no todasen busca de un compromiso en el cual las aracciones superan las repulsiones .

DESNATURALIZACIONDE LAS PROTEINAS
Provaca el deplegamiento o la...