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Proteínas Modificadas.

Durante los últimos años se han desarrollado procedimientos para modificar proteínas de manera física, química o enzimáticamente, para lograr en ellas propiedadesfuncionales o aumentar el valor nutricional de estas.

Propiedades Funcionales.

Con estos procedimientos se pueden aumentar o reducir la hidrofobicidad y la carga neta de los polipéptidos, yconsecuentemente las propiedades funcionales como la emulsificación, la hidratación o el espumado. Las técnicas más utilizadas son la esterificación, oxidación, acilación y la alquilación.

La fosforilaciónimplica la adición de grupos ionizables mediante la reacción de la proteína con el trimetafosfato de sodio o oxicloruro de fósforo; el hidroxilo de la serina o el grupo amida de la serina se esterifican,lo que hace, en el caso de las proteínas de soya que desarrollen mayor solubilidad, emulsificación y espumado y retención de agua.

La acilación se efectúa con diferentes compuestos, en este procesolos principales pasos son la acetilación y la succinilación, que generalmente se llevan a cabo en un pH alcalino. En ambos casos se inducen enlaces amida o isopeptidicos en los que participa el grupoE de la lisina, por lo que, cuando la sustitución es excesiva, es posible que se reduzca el valor nutritivo de la proteína.

La succinilación controlada de la glicina de soya con diferentes gradosde intensidad modifica las propiedades fisicoquímicas de la proteína; la hidrofobicidad y la viscosidad de las suspensiones se incrementan a medida que aumentan los grupos amida; la mayor elasticidad yla máxima estabilidad de las espumas se observan con una proporción de 25% de sustitución.

Calidad Nutricional.

Existen muchas reacciones químicas mediante las cuales se modifican las proteínaspor inclusión de los aminoácidos indispensables de que carecen; sin embargo, la mayoría se encuentran a nivel experimental y aún queda mucho por investigar para que se convierta en una práctica...