b estructuras secundarias completo




b) Estructura secundaria
Es la ordenación regular y periódica en el espacio de un aminoácido con respecto al que le sigue en cadenas polipeptídicas a lo largo de una dirección. Los enlaces que mantienen esta estructura son no covalentes; lo que se pretende es adoptar conformaciones de menos energía libre y, por tanto, más estables (Garrido, et al., 2006).
El grupo peptídico tiene unaestructura plana rígida (fig.1), que según señaló Pauling, es una consecuencia de las interacciones de resonancia que le dan al enlace peptídico un carácter de alrededor del 40% de doble enlace (Voet y Voet 2006).

Fig. 1. Grupo trans y cis peptídico respectivamente.
Según Voet,et al. (2009) la estructura secundaria de una proteína comprende los patrones de plegamiento polipéptido habituales, comohélices, hojas y giros.
Por otra parte, la estructura secundaria de las proteínas es responsable de las propiedades mecánicas de las estructuras como la piel, cabello, de la contracción de los músculos esqueléticos y de la formación de fibra (Monge, et al., 2002).
A principios de la década de los cincuenta, Linues Pauling y Robert Corey propusieron varios tipos de estructuras secundarias. Ahora se sabeque estas estructuras propuestas son las estructuras secundarias principales de muchas proteínas fibrosas y globulares (Melo y Cuamatzi 2006).
Proteínas fibrosas
Las proteínas fibrosas se hallan constituidas por cadenas polipeptidicas ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje formando fibras o laminas largas. Son materiales físicamente resistentes, insolubles en el agua o en lasdisoluciones salinas diluidas. Las proteínas fibrosas son los elementos básicos estructurales en el tejido conjuntivo de los animales superiores, tales como el colágeno de los tendones y la matriz de los huesos (Nelson y cox, 2000).
Según Galindo, et al., (2005) el esqueleto de la cadena polipeptídica en una proteína fibrosa típica, la a-queratina. El termino estructura secundaria se refiere a lasordenaciones arrolladas o en zig-zag de la cadena polipeptídica a lo largo de una dimensión.

Fig. 2. Ordenaciones arrolladas de la cadena polipeptídica.
Queratina
Las queratinas son las proteínas más abundantes del pelo y las uñas y forman parte de la piel de los animales. Las alfa-queratinas son miembros de las proteínas filamentosas intermedias, que realizan una función estructural muy importante enelnúcleo, citoplasma y superficie de muchos tipos celulares. La estructura típica de las queratinas es la siguiente: las moléculas individuales poseen largos fragmentos (aprox. 300 residuos) estructurados en forma de alfa-hélice(López y Arzate, 2006).
Por otra parte, Ossa, et al., (2007) argumentan que un par de hélices se enrollan entre sí para formar la estructura de ovillo enrollado a izquierdas;dos ovillos enrollados vuelven a unirse para formar una protofibrilla de cuatro moléculas; finalmente, ocho protofibrillas se unen para formar una microfibrilla, que es la base de la estructura del pelo.
Se encuentra en el tejido conjuntivo de tendones, cartílagos, matriz orgánica de huesos y córnea del ojo.
Hélice levógira más compacta que la alfa hélice. Súper hélice dextrógira formada porenrollamiento de 3 hélices (tropocolágeno).
Gli, Ala, 4-0H-Pro, 5-0H-Lys muy abundantes.
El tripéptidoGly-X-Pro aparece repetido numerosas veces a lo largo de la cadena del colágeno.

Fig. 3. Membrana de protección formada por la queratina.
Fibroína
Pauling y Corey postularon su modelo de hoja beta tras analizar los datos de difracción de rayos X de la fibroína de la seda, proteína formada por hojasbeta antiparalelas ordenadas. La mayoría de estas proteínas están formadas por repeticiones de la secuencia (Laurisella, 2007).
-[Gly-Ala-Gly-Ala-Gly-Ser-Gly-Ala-Ala-(Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-Gly)8]n-
Según el autor Coll (1990) se estudió que los residuos de las cadenas laterales se disponen alternativamente a uno y otro lado de la cadena polipeptídica, los hidrógenos de la glicina se situarían a un...