L Nea De Tiempo Enzimas

1. INTERPRETAR EL SIGNIFICADO DE KM, Y VMAX
1.1 Representación gráfica de la ecuación de Michaelis y Menten
1.2 Identificación de KM y Vmax en un gráfico de Vo vs [S]­ 
1.3 Relación entre el valor de KM y la afinidad enzima-sustrato
2. APLICAR EL CONCEPTO DE KM Y VELOCIDAD MÁXIMA EN LA RESOLUCIÓN DE PROBLEMAS.
2.1 Ejemplos de aplicación de los conceptos de KM y Vmax.La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica química de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipode moléculas.
La cinética de Michaelis-Menten describe la velocidad de reacción de muchas reacciones enzimáticas. Recibe este nombre en honor a Leonor Michaelis y Maude Menten. Este modelo sólo es válido cuando la concentración del sustrato es mayor que la concentración de la enzima, y para condiciones de estado estacionario, es decir, cuando la concentración del complejo enzima-sustrato es constante.
Antes deadentrarse en la temática a tratar, es necesario recordar que las enzimas aumentan la velocidad de reacción, de esta manera, mayor número de moléculas alcanzan el estado intermediario o de transición, y la transformación química se acelera. Durante el curso de reacción, la encima se une efectivamente al sustrato, formando un complejo transitorio y las modificaciones de la molécula durante dichaunión son efímeras, es decir, la enzima aparece inalterada al final de la catálisis.
Entonces tenemos que si una enzima (E) cataliza la transformación del sustrato (S) en un producto (P), primero se unen enzima y sustrato formando el complejo ES, el cual luego se disocia en enzima y producto, representándose con la ecuación:
E + S ↔ ES ↔ E + P
Para formar el complejo ES el sustrato se fija a unlugar definido de la enzima, denominado como sitio activo, centro activo, sitio catalítico o lugar de sustrato, donde se cumple la función catalítica.
REPRESENTACIÓN GRÁFICA DE LA ECUACIÓN DE MICHAELIS Y MENTEN
Michaelis y Menten propusieron un modelo simple para explicar la mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas. En este modelo la enzima se combina reversiblemente con su sustrato paraformar el complejo enzima-sustrato (ES) que subsecuentemente se rompe para formar el producto, hecho que regenera a la enzima. El modelo  para una molécula de sustrato se muestra a continuación:

E + S ↔ ES ↔ E + P
Donde:
S= Sustrato
E= Enzima
ES= Complejo Enzima-Sustrato (Complejo Michaelis Menten)
K1, K-1, K2 son las constantes de la velocidad de la reacción


Consideraciones para la ecuaciónM-M
1. Concentraciones relativas de E y S: la concentración de sustrato [S], es mucho mayor que la de E, de tal manera que la cantidad de substrato unido a la enzima en cualquier momento es muy pequeña.
2. Se asume el estado estacionario: [ES] no cambia con el tiempo, esto quiere decir que la velocidad de formación de ES es igual a aquella para su desintegración. En general, un intermediario en unaserie de reacciones está en estado estacionario cuando su velocidad de síntesis es igual a su velocidad de degradación.
3. Velocidad inicial: para el análisis de reacciones enzimáticas, sólo se utiliza la velocidad inicial de la reacción, que es la velocidad ejercida por la enzima, inmediatamente después de que se ha puesto en contacto con el sustrato y hasta antes de que se haya consumido el 10 %de la concentración inicial del mismo. La razón de lo anterior es que en ese momento, la concentración del producto de la reacción que se ha acumulado, en muy pequeña y, por tanto, la reacción en el sentido inverso, es decir, la transformación del producto en el sustrato original, puede ser ignorada.

Para explicar la cinética enzimáticas, estos dos investigadores desarrollaron la teoría del...