Aminoácidos, trigo
Páginas: 9 (2085 palabras)
Publicado: 1 de mayo de 2013
Aminoácidos
Los aminoácidos tienen un grupo funcional carboxilo y un grupo funcional amino unidos al mismo átomo de carbono, llamado carbono α. Dodo que tienen tanto grupos carboxilo como amino, los aminoácidos son simultáneamente ácidos y bases.
También unido al átomo de carbono α, hay un átomo de hidrogeno y una cadena lateral, o grupo R.
El carbono α de un aminoacido enaminoácido es asimetrico, por lo que los aminoácidos existen en dos formas isoméricas llamadas, D- aminoácidos y L- aminoácidos. D y L son abreviaturas de los términos usasdos en Latin para derecha (dextro) e izquierda (levo). Los unicos aminoacidos que suelen encontrarse en la proteínas de la mayoria de los organismos son los L- aminoácidos.
Los 20 aminoácidos que se encuentran en los seresvivos se agrupan y distinguen por sus cadenas laterales
Los cinco aminoacidos con carga eléctrica (+1,-1) atraen el agua (son hidrofilos) y a los iones con carga opuesta.
Los cinco aminoacidos que tienen cadenas laterales polares (δ+,δ-) tienden a formar puentes de hidrogenos con el agua, y con otras sustancias polares o cargadas. Estos aminoacidos son hidrofilicos.
Siete aminoácidostienen cadenas laterales que son cadenas hidrocarbonadas no polares modificadas muy ligeramente. En ambiente acuoso de la celula, estas cadenas laterales hidrofobas pueden agruparse en el interior de la proteína. Estos aminoacidos son hidrofobos.
Los aminoácidos son inoloros, cristalinos, sólidos de punto de fusión elevado y son moderadamente solubles en agua. En una disolución fuertementeácida, pH bajo, el aminoácido existe como cation : un protón de l adisolución se una a un par de electrones no compartidos del átomo de nitrogeno en el grupo -NH2. En una disolución fuertemente básica, pH elevado, se forma un anión por la pérdida de protones de los grupos -CO2H y –NH3+.
Péptidos
Dos moleculas de aminoácido pueden unirse con eliminación de una molécula de agua entreellas. Los aminoácidos unidos así forman un dipéptido. El enlace entre dos unidades de aminoácido se denomina enlace petídico.
Se forman polipetidos cuando se une un gran número de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Las proteínas son moléculas lineales de polipéptido con pesos moleculares que van desde 6000 hasta 50milones de unma.
El inicio de un polipeptido es el grupoamino del primer aminoácido de la cadena y se conoce como N terminal. Al final de la cadena se encuentra el grupo carboxilo del ultimo aminoácido, el extremo C terminal.
Estructura de las proteínas
Las proteínas poseen cuatro niveles de estructura, normalmente conocidas como estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
La estructura primaria
La estructura primaria de unproteína se refiere a la secuancia esacta de los aminoácidos en las cadenas polepeptídicas que forman la proteína
El numero teórico de las diferentes proteínas es enorme. Dado que hay 20 aminoácidos distintos, debería haber 20 × 20 = 400 diferentes péptidos distintos (dos minoácidos unidos) y 20 × 20 × 20 = 8 000 diferentes tripéptidos (tres minoácidos unidos)
La estructura secundaria
Laestructura secundaria de una proteína consiste en patrones espaciales repetidos y regulares en diferentes regiones de una cadena polipetídica. Una de las disposiciones más importantes y comunes de la estuctura secundarua es la helice α, propuesta por Linus Pauling y R. B. Corey.
La estructura terciaria
En muchas proteínas, la cadena polipéptidica se curva en sitios específicos y luego sepliega de un ado a otro conformando la estrucyura terciaria.
Mientra que la formación de puentes de hidrógeno entre los grupos N-H y C=O son responsables de la estructura secundaria, las interacciones entre los grupos R, las cadenas laterales de los sminoácidos, son las que determinan la estructura terciaria.
Los puentes disulfuro covalente pueden formarse entre las cisteínas de las cadenas...
Los aminoácidos tienen un grupo funcional carboxilo y un grupo funcional amino unidos al mismo átomo de carbono, llamado carbono α. Dodo que tienen tanto grupos carboxilo como amino, los aminoácidos son simultáneamente ácidos y bases.
También unido al átomo de carbono α, hay un átomo de hidrogeno y una cadena lateral, o grupo R.
El carbono α de un aminoacido enaminoácido es asimetrico, por lo que los aminoácidos existen en dos formas isoméricas llamadas, D- aminoácidos y L- aminoácidos. D y L son abreviaturas de los términos usasdos en Latin para derecha (dextro) e izquierda (levo). Los unicos aminoacidos que suelen encontrarse en la proteínas de la mayoria de los organismos son los L- aminoácidos.
Los 20 aminoácidos que se encuentran en los seresvivos se agrupan y distinguen por sus cadenas laterales
Los cinco aminoacidos con carga eléctrica (+1,-1) atraen el agua (son hidrofilos) y a los iones con carga opuesta.
Los cinco aminoacidos que tienen cadenas laterales polares (δ+,δ-) tienden a formar puentes de hidrogenos con el agua, y con otras sustancias polares o cargadas. Estos aminoacidos son hidrofilicos.
Siete aminoácidostienen cadenas laterales que son cadenas hidrocarbonadas no polares modificadas muy ligeramente. En ambiente acuoso de la celula, estas cadenas laterales hidrofobas pueden agruparse en el interior de la proteína. Estos aminoacidos son hidrofobos.
Los aminoácidos son inoloros, cristalinos, sólidos de punto de fusión elevado y son moderadamente solubles en agua. En una disolución fuertementeácida, pH bajo, el aminoácido existe como cation : un protón de l adisolución se una a un par de electrones no compartidos del átomo de nitrogeno en el grupo -NH2. En una disolución fuertemente básica, pH elevado, se forma un anión por la pérdida de protones de los grupos -CO2H y –NH3+.
Péptidos
Dos moleculas de aminoácido pueden unirse con eliminación de una molécula de agua entreellas. Los aminoácidos unidos así forman un dipéptido. El enlace entre dos unidades de aminoácido se denomina enlace petídico.
Se forman polipetidos cuando se une un gran número de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Las proteínas son moléculas lineales de polipéptido con pesos moleculares que van desde 6000 hasta 50milones de unma.
El inicio de un polipeptido es el grupoamino del primer aminoácido de la cadena y se conoce como N terminal. Al final de la cadena se encuentra el grupo carboxilo del ultimo aminoácido, el extremo C terminal.
Estructura de las proteínas
Las proteínas poseen cuatro niveles de estructura, normalmente conocidas como estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
La estructura primaria
La estructura primaria de unproteína se refiere a la secuancia esacta de los aminoácidos en las cadenas polepeptídicas que forman la proteína
El numero teórico de las diferentes proteínas es enorme. Dado que hay 20 aminoácidos distintos, debería haber 20 × 20 = 400 diferentes péptidos distintos (dos minoácidos unidos) y 20 × 20 × 20 = 8 000 diferentes tripéptidos (tres minoácidos unidos)
La estructura secundaria
Laestructura secundaria de una proteína consiste en patrones espaciales repetidos y regulares en diferentes regiones de una cadena polipetídica. Una de las disposiciones más importantes y comunes de la estuctura secundarua es la helice α, propuesta por Linus Pauling y R. B. Corey.
La estructura terciaria
En muchas proteínas, la cadena polipéptidica se curva en sitios específicos y luego sepliega de un ado a otro conformando la estrucyura terciaria.
Mientra que la formación de puentes de hidrógeno entre los grupos N-H y C=O son responsables de la estructura secundaria, las interacciones entre los grupos R, las cadenas laterales de los sminoácidos, son las que determinan la estructura terciaria.
Los puentes disulfuro covalente pueden formarse entre las cisteínas de las cadenas...
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