catalisis enzimatica





Catálisis enzimática



Existen moléculas biológicas capaces de aumentar bastante la velocidad de reacciones químicas, i.e., son los llamados catalizadores. Estas moléculas songenéricamente denominadas “enzimas” y son (en casi su totalidad) proteínas. Las enzimas no proteicas conocidas son constituidas por RNA. Las enzimas son altamente específicas: cada enzima apenas reacciona conun conjunto muy restringido de moléculas (“sus sustratos”). Las enzimas no alteran el equilibrio químico de las reacciones catalizadas, apenas disminuyen su energía de activación.
El mecanismo mássimple para explicar la acción enzimática es el modelo de Michaelis-Menten:
E +S ES —-> E + P
En este modelo la enzima (E) se liga al sustrato (S) para formar un complejo enzima-sustrato (ES). Estepuede separarse nuevamente en enzima y sustrato libre o transformar el sustrato en producto (P). Como en cualquier reacción elemental (i.e. una reacción que ocurre por simple colisión entre reactivos),la velocidad de cada paso será proporcional a la concentración de los reactivos de ese paso. En cada caso, la constante de proporcionalidad será una función de la energía de activación de ese paso.En la mayor parte de las enzimas se verifica que el equilibrio E +S ES se alcanza muy rápidamente (en pocas decenas de milisegundos). Una vez alcanzado el equilibrio, la concentración de ES semantiene constante, una vez que siempre que un complejo ES se disocia en producto y enzima libre, esta se liga muy rápidamente a una nueva molécula de sustrato regenerando el complejo ES. En estascondiciones es obvio que la velocidad de degradación ES es igual a la velocidad de su formación o sea:

En principio, no nos es dado saber en cada momento cual será la concentración de enzima que se encuentralibre o bajo la forma de complejo enzima sustrato. Sin embargo, sabemos que la suma de las dos concentraciones debe igualar la concentración de enzima total (Et). Sustituyéndola en (1)

Si el...