Catalizis

CATÁLISIS ENZIMÁTICA

La catálisis enzimática es una disciplina de la enzimología que estudia los mecanismos de catálisis por los cuales las proteínas o ácidos nucleicos con actividad enzimática pueden favorecer la reacción de ciertos sustratos y su conversión en productos.
Este hecho está subordinado a las leyes de la catálisis química convencional: es decir, la existencia de un enzima nopermite la aparición de nuevas reacciones, ni va en contra de la termodinámica del proceso; simplemente, acelera su velocidad favoreciendo una ruta de menor coste energético incluyendo en la dinámica de la reacción un estado intermediario de alta energía de modo que el número de moléculas activas, capaces de crear y destruir nuevos enlaces.
Un catalizador puede ser definido como una sustanciaque acelera una reacción química, pero que no es consumida en el proceso. Las enzimas, entonces, aceleran el proceso para la obtención del equilibrio de una reacción reversible; debido a que la presencia de la enzima acelera la tasa de conversión de un compuesto a un producto, acelera igualmente la aproximación al equilibrio, pero sin afectar en ningún momento este punto de equilibrio.
Las enzimasreciben su nombre en función de su actividad específica; todas las enzimas desde el punto de vista químico son proteínas, pero pueden asociarse con substancias no proteínicas, llamadas coenzimas o grupos prostéticos, que son esenciales para la acción de la enzima.
A veces las enzimas son inactivas catalíticamente, si no se encuentran en presencia de ciertos iones metálicos. Los mecanismos dereacción de las enzimas son muy complejos, implicando un número de etapas elementales cada una de las cuales puede incluir interacciones complejas entre varios grupos de las moléculas de la enzima y el sustrato. En las reacciones catalizadas por enzimas las velocidades de reacción, así como los mecanismos se ven afectados por cambios en la concentración, el pH y la temperatura.
En la elucidaciónde los mecanismos de reacción de las enzimas, y principalmente aquellas que involucran un ion-metálico o metaloenzimas, se requiere conocer:
1) La afinidad de los reactantes, las coenzimas y los cofactores
2) Las constantes de velocidad para cada paso
3) Las relaciones geométricas tridimensionales entre los reactantes, las coenzimas en relación a los sitios catalíticamente importantesde la enzima
4) el mecanismo de cada paso, es decir los arreglos atómicos y electrónicos.
El mecanismo químico está determinado por el tipo de rompimiento y formación de enlaces que lleva a cabo la enzima.
Las enzimas contienen en sus "centros activos" ácidos (AH) o bases (B) de manera que se puede calcular su fuerza ácida o básica. Así la pepsina, enzima que cataliza la hidrólisis deciertos enlaces pépticos en el estómago, tiene un valor de fuerza ácida (pK) de 2.2. El único grupo orgánico que puede dar este valor es el COOH-. También hay enzimas con carácter básico como la quimotripsina y la colinesterosa con un pK=7.2.
El equivalente en catálisis heterogénea podría ser un mecanismo bifuncional (que comprende dos funciones con dos tipos de sitios diferentes), con la salvedadde que en la enzima los dos activos pueden actuar sobre la misma molécula al mismo tiempo y en la heterogénea esto no es posible.

Las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas son en general proporcionales a la primera potencia de la concentración de la enzima (son de primer orden respecto a la enzima). Sin embargo, es frecuente encontrar una dependencia de la concentración delsustrato (sobre el que actúa la enzima). La velocidad varía linealmente con la concentración de sustrato a concentraciones bajas (primer orden respecto al sustrato) y se hace independiente de la concentración de éste (orden cero) a concentraciones elevadas.
Este tipo de comportamiento fue explicado por Michaelis y Menten en función del mecanismo siguiente:
1. Interacción de la enzima con el...