Enfermeria

Enzimología
Definimos enzima como toda proteína con la propiedad de catalizar una reacción. Sin embargo, en los años ochenta, se encontró que no sólo las proteínas pueden funcionar como catalizadores, sino que otras biomoléculas, más concretamente el RNA, entra a formar parte del juego. Estos catalizadores de ácido nucleico, se llaman ribozimas, para diferenciarlas de los biocatalizadorescomunes, que son proteicos.
Estas ribozimas se encontraron por primera vez en un protozoo ciliado, implicadas en el procesamiento del rRNA, cuyo proceso es catalizado por él mismo (autocatálisis). La maduración de este tipo de RNA consiste principalmente en la eliminación de los intrones transcritos. No sólo aparecen en procesos autocatalíticos, también en procesos de maduración de los tRNAs, dando enprimer lugar un precursor y posteriormente el tRNA maduro
tRNA * Precursor-tRNA * tRNA maduro
Cooperación
No siempre es suficiente con la proteína para que el proceso catalítico sea efectivo, siendo necesario en algunas ocasiones, la participación de otros elementos:

La unión del cofactor a la apoenzima, puede ser de dos tipos principales. Estos se distinguen por la diferente fuerza ointensidad del proceso necesario para separarlos. Las uniones débiles, son aquellas en las que basta con un proceso de dilución de la muestra para separar el cofactor de la parte proteica. Estas suelen ser de tipo electrostático. Las interacciones fuertes requieren procesos más drásticos y, por tanto, entran a formarlas fuerzas de tipo covalente, hidrofóbico o enlaces de coordinación con ionesmetálicos (NAD, NADP, FAD, PPO…).
Catálisis
Si recordamos de Física-Química, un catalizador es toda aquella sustancia que aumenta la velocidad de reacción, pero no interfirere en la constante de equilibrio. Esto significa que llegaremos antes al estado de equilibrio y que esta molécula cataliza la reacción inversa y la directa.
Diferencias entre catalizadores orgánicos e inorgánicos
Estas sonprincipalmente tres:
 Especificidad: Ésta es imprescindible para la vida. Hay varios tipos:
Absoluta: 1 enzima para una molécula. Podemos hablar de diferenciar estereoisómeros (+/_).
Amplia: De donde podemos diferenciar varios tipos, de grupo y de reacción.
 Regulación: Algo totalmente distinto a lo que ocurre con los catalizadores inorgánicos, aunque sí es cierto que no todas las enzimas sonregulables en su función. También hay diferentes tipos:
Alostérica: donde el cambio conformacional de una de las subunidades de un complejo enzimático, transmite el cambio a gran velocidad al resto del complejo.
Covalente: como la fosforilación, la metilación, la isoprenilación o la ADP-ribosilación.

Poder catalítico: La gran capacidad de aceleración de la velocidad de reacción.
Especificidad: Distingamos ahora de forma más profunda entre los diferentes tipos.

Absoluta: Se trata del máximo nivel de especificidad al que se puede llegar. Para ello veamos dos ejemplos, la Lactato deshidrogenasa y la Succinato deshidrogenasa. Comenzando con la SDH, vemos que en principio el succinato no presenta estereoisómeros. Sin embargo, si que se suele encontrar en la configuración más estable,representada en la figura y denominada “anti”. El anti se refiere preferentemente a la posición de los dos carboxilos, pero también afecta a los dos hidrógenos (marcados en rojo) que serán eliminados por la enzima. El hecho de encontrarse el succinato en una disposición preferente condiciona el producto. Éste es el ácido trans-butenodioico, el fumarato. La enzima puede catalizar también lareacción si se incorpora succinato en otra configuración que no sea anti, salvo que entonces el producto es en ácido cis-butenodioico, llamado ácido maleico y que es un inhibidor de la SDH. Esta enzima presenta FAD unido covalentemente, lo que lo convierte en una coenzima.

La otra enzima, la Lactato deshidrogenasa, sí tiene especificidad por el estereoisómero L del lactato, convirtiéndolo en...