prptidos

ASPETOS GENERALES DE LOS PÉPTIDOS
La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida origina los péptidos. En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua (Figura de la izquierda). Cuando los AA seencuentran formando parte de una cadena polipeptídica se suelen denominar residuos, para diferenciarlos de su forma libre.

Cuando el péptido está formado por menos de 15 AA se trata de un oligopéptido (dipéptido, tripéptido, etc.). Cuando contiene entre 15 y 50 AA se trata de un polipéptido y si el número de AA es mayor, se habla de proteínas. En los seres vivos se pueden encontrar proteínas formadaspor más de 1000 AA.
Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre habrá un grupo NH2 que no ha reaccionado (el extremo amino) y un grupo COOH que tampoco ha reaccionado (el extremo carboxilo).
La formación de los enlaces peptídicos da lugar a la cadena principal o esqueleto de la proteína, en la que la unidad repetitiva básica está formada por el -NH- (del grupo amino), elC (con su hidrógeno y su cadena lateral) y el -CO- del grupo carboxilo (recuadro de color morado en la figura superior). A partir del esqueleto se proyectan las cadenas laterales, responsables de sus propiedades químicas.
A la hora de nombrar un oligopéptido se considera como AA principal al que conserva el grupo carboxilo. El resto de los AA se nombran como sustituyentes, comenzando por el AAque ocupa el extremo amino. Por ejemplo, el tripéptido de la figura superior es Ser-Tyr-Cys se denominará seril-tirosil-cisteína.
Para nombrar polipéptidos y proteínas, se recurre a nombres triviales que, en la mayoría de los casos, hacen referencia a su función.
Se denomina secuencia de un péptido o de una proteína al orden de los AA que lo integran. La secuencia viene determinada por:
1.-qué AA forman del péptido o proteína
2.- el orden en que están ensamblados

Los términos polipéptido y proteína no siempre son equivalentes, puesto que algunas proteínas están formadas por más de una cadena polipeptídica. Es el caso de la hemoglobina (Figura de la izquierda). En este caso:
cada polipeptído no se considera como una proteína, sino como una subunidad de una proteína, y estárepresentado de un color distinto en la figura
el término proteína se refiere a la asociación funcional de las 4 subunidades


FUNCIONES ENZIMÁTICAS
Se entiende por hidrólisis enzimática la hidrólisis que se produce mediante un grupo de enzimas llamadas hidrolasas. Estas enzimas ejercen un efecto catalítico hidrolizante, es decir, producen la ruptura de enlaces por agua según: H-OH + R-R’ → R-H +R’-OH.
Se nombran mediante el nombre del sustrato seguido de la palabra hidrolasa, y cuando la enzima es específica para separar un grupo en particular, éste puede utilizarse como prefijo. En algunos casos este grupo puede ser transferido por la enzima a otras moléculas y se considera la hidrólisis misma como una transferencia del grupo al agua.
A veces suele utilizarse el nombre común de la enzima,por lo que muchas veces el sufijo –asa, nos indicará generalmente que se trata de una hidrolasa. Por ahora no ha sido posible encontrar una nomenclatura sistemática para todas las péptido-hidrolasas, por lo que hoy en día, para las nuevas enzimas, su nombre se forma según: fuente de péptido hidrolasa seguido, si es necesario, de una letra para distinguirla de otra enzima.[1]
A continuación seexplican todos los grupos de enzimas hidrolasas, citando como ejemplos las más importantes en humanos.
Amilasa de la saliva humana.
- α-amilasa o α-1,4-glucán 4-glucanohidrolasa
Hidroliza los enlaces α-1,4-glucán en polisacáridos conteniendo tres o más unidades D-glucosa enlazadas α-1,4 y actuando al azar, sobre almidón, glucógeno, polisacáridos relacionados y oligosacáridos.
- β-amilasa o...