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GLUCOLISISREACCIONES DE LA GLUCÓLISISLA GLUCOLISIS SE DIVIDE EN DOS PARTES.
Durante la primera la glucosa es fosforilada con el gasto energético de una molécula de ATP para dar glucosa-6-fosfato, la cual se isomeriza paraformar fructosa-6-fosfato. A partir de la fructosa-6-fosfato y con gasto de otra molécula de ATP se forma la fructosa-1,6-bisfosfato. En total, hastaesta parte se gastan dosmoléculas de ATP. Esta es una reacción irreversible en la que intervienen la glucosa y el ATP, además de ser indispensable el cation Mg
2+
.
p
REACCIONES DE LA PRIMERA PARTE DE LA GLUCÓLISIS
1.
Hexocinasa y Glucocinasa
La formación de la glucosa-6-fosfato es catalizada por dos isoenzimas: la hexocinasa y la glucocinasa.
1.- A.- Hexocinasa:
Puede fosforilar a otras hexosas. Está presente entodas las células Es inhibida por la GLUCOSA-6-FOSFATO que es el producto de la reacciónque cataliza.,La hexocinasa cambia su conformación al unirse a las hexosas. Este cambio se produce gracias a que la enzima tiene dos dominios unidos por medio de otro más que actúa como una bisagra. La enzima en su conformación abierta permite que la hexosa se acomode en su sitio activo;cuando esto ha sucedido,la enzima adquiere su conformación cerrada en la cual se desplaza a las moléculas de agua y disminuye la energía desolvatación, necesaria para que se lleve a cabo la reacción de fosforilación.
B.- Glucocinasa
La glucocinasa es más abundante en el hígado. Tiene una K
m
de 10 mM que es más alta que las concentraciones fisiológicas de glucosa. Estopermite que en condiciones de hiperglicemia,después de alimentarse, cuando hay muchas hexosas en el torrente sanguíneo, simultáneamentefuncionen ambas enzimas, lo cual favorece la rápida entrada de glucosa a las células. La glucocinasa es inhibida por la FRUCTOSA-6-FOSFATOen vez de por GLUCOSA-6-FOSFATO como en el caso de la hexocinasa.La reacción que catalizan ambas enzimas (glucocinasa y hexocinasa), es irreversible en condicionesintracelulares y tiene un cambio en energíalibre de 1.6 kJ/mol.
2.
Fosfoglucosa isomerasa
La fosfoglucosa isomerasa (PGI), anteriormente llamada GLUCOSA-6-FOSFATO isomerasa es una enzima que cataliza la isomerización de unaaldosa, la GLUCOSA-6-FOSFATO en una cetosa, la FRUCTOSA-6-FOSFATO; la reacción se lleva a cabo en cinco pasos para los cuales la enzimanecesita abrir el anillo de la glucosa, para hacerla isomerización y posteriormente cerrarlo convirtiéndola el gructosa-6-fosfato.1.Formación del complejo ES.2.Un ácido, presumiblemente el grupo e-amino de una lisina de la enzima, cataliza la apertura del anillo.3.Una base, presumiblemente el carboxilato de un ácido glutámico de la enzima, retira el protón ácido del C2 del azúcar para formar unintermediario cis-enediolato (este protón es ácidoporque ocupa una posición a con respecto al carbonilo).

4.El protón es reemplazado en C1. Los protones retirados por bases, son lábiles y se recambian rápidamente con el solvente.5.El anillo se cierra para formar el producto, el cual es posteriormente liberado.
6.
La PGI requiere de Mg
2+
para su actividad y el pH óptimo para la reacción es de 6.7 y 9.3 por lo que se sugiere que losaminoácidos queparticipan en la misma son una histidina y una lisina respectivamente; el cambio en energía libre de esta reacción es de –1.7kJ/mol, por estoes fácilmente reversible.
3.
fosfofructocinasaLa fosfofructocinasa-1
(PFK-1) es una enzima que cataliza la fosforilación de la FRUCTOSA-6-FOSFATO con gasto de una molécula de ATP. Estareacción tiene un cambio en la energía libre de –23.8kJ/mol, porlo que es irreversible. La PFK-1 es la principal enzima reguladora de la glucólisis;sus factores reguladores son:
Inhibidores:
Cuando las necesidades energéticas del organismo son bajas, por ejemplo en estado de reposo, existen concentraciones elevadas de ATP y deácido cítrico, estas moléculas reconocen sitios alostéricos en la PFK-1. Al unirse a ellos ocasionan una menor afinidad de la PFK-1...