Quimico-Biologo

Páginas: 4 (913 palabras) Publicado: 28 de diciembre de 2013
Sitio Activo y Ajuste inducido en la formación del Complejo Enzima Substrato 
Debido a que todas las enzimas son de naturaleza proteica, las enzimas son macromoleculas. Como grupo, ellasinteractuan con substratos de muy diverso tamanho, desde otras proteinas u otro tipo de macromoleculas, como acidos nucleicos o lipoproteinas, hasta metabolitos muy pequenhos como el CO2 y el agua (recuerdesela reaccion catalizada por la anhidrasa carbonica).
 
Por ello, no toda la molecula enzimatica se pone en contacto con el substrato al momento de la catalisis de la reaccion, sino apenas una parte dela enzima. A esa porcion de la molecula enzimatica que entra en contacto con el substrato y al la cual el substrato se une,  intimamente, pero de una forma reversible, para ser transformadoquimicamente, se denomina sitio o centro activo.
 
El sitio activo y el substrato son complementarios en estereoquimica, forma y cargas electricas (de una manera intuitiva, podemos suponer que si el porejemplo, el substrato presenta una conformacion convexa, y tiene cargas negativas, el sitio activo tiene una conformacion concava y presenta cargas positivas..)
 
En el sitio activo pueden distinguirsediversos grupos con funciones definidas en el proceso de la catalisis: aminoacidos que forman el esqueleto  peptidico que determinan la conformacion del centro activo,  grupos que participan enla orientacion espacial del substrato, de tal modo que se garantize la aproximacion entre los grupos que reaccionaran, los grupos “ambientales”, que garantizan el medio propicio, hidrofobico o hidrofilico,necesario para garantizar la interaccion entre el substrato y el sitio activo, y los grupos propiamente cataliticos.
 
Grupos funcionales que se encuentran con frecuencia en el sitio activo incluyenlas cadenas laterales de los aminoacidos acido aspartico, acido glutamico, histidina y los grupos carboxilo y amino terminales de la cadena peptidica de la enzima.
Durante muchos anhos se...
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