Resumen Primer Parcial Biología Celular

Resumen Primer Parcial Biología Celular
Proteínas según su funcionalidad:
Estructurales: dan forma y rigidez a la celula
Transportadoras: controlan el flujo de materiales a través de la membrana celular
Reguladoras: que funcionan como sensores o interruptores para controlar las funciones de las proteínas y las funciones de los genes
Señalizadoras: que transmiten señales o que actúan como sitiosde reconocimiento para las distintas interacciones celulares
Motoras: responsables de los distintos movimientos que ocurren en el interior y exterior celular
Proteoma: nombre dado a la totalidad de proteínas presentes en un organismo
Estructura de las proteínas:
Recordar: amino terminal a la izquierda y carboxilo terminal a la derecha
Estructura primaria: es la secuencia lineal de aminoácidos. Unpéptido es una cadena corta de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que tiene una secuencia determinada. Un polipeptido adquiere la misma definición con la diferencia de que la cadena es mas larga, alrededor de 20-30 residuos, en el caso de un polipeptido, en este se pueden llegar a tener hasta 4000 residuos de aminoácidos. Lo que conocemos como proteína es el mismo polipeptido o grupo depolipeptidos que se unen para formar una sola estructura funcional
Estructura secundaria: estabilizan la cadena polipeptidica por medio de interacciones no covalentes de hidrogeno entre los grupos polares de esta.
Hélices alfa: las hélices alfa son estructuras secundarias donde los grupos polares de los carboxilos forman puentes de hidrogeno con los hidrógenos amidos de la cadena que se encuentrancuatro residuos después de este. La cualidad hidrófoba o hidrófila de la hélice esta determinada enteramente por las cadenas laterales de los residuos ya que la polaridad de la cadena principal se comprometio haciendo interacciones de puente de hidrogeno
Hojas beta: SON HIDROFOBAS. La hoja beta es una estructura secundaria conformada por hebras beta que son cadenas peptídicas cortas, alrededor de5 a 8 residuos, que forman interacciones de puente de hidrogeno con las demás hebras por medio de su cadena principal, haciendo que las cadenas laterales salgan hacia ambos lados de las caras de la hoja. Son estructuras mas estables y mas fuertes. Poseen una polaridad y direccion debido a la posición del enlace peptídico lo que hace que se pueda decir que las hebras betas adyacentes son paralelaso antiparalelas
Giros: están compuestos por 3 o 4 residuos de aminoácidos, cuyos residuos terminales interactúan formando un puente de hidrogeno y dándole forma de u a esta estructura, los giros están conformados principalmente por prolina y glicina, donde la prolina ya tiene una especie de giro en su estructura especial y la glicina al ser el aminoácido mas pequeño, favorece la forma de dichaestructura. Estos giros son muy importantes gracias a que cuando se localizan en la superficie d ela proteína lo que hacen es devolver la cadena principal al interior creando asi una forma compacta de la proteína. La cadena principal polipeptidica también pueden curvarse o formar loops pero a diferencia de los giros que presentan pocas formas estructurales estables, estas son de gran variedad.Estructura terciaria: a diferencia de la estructura secundaria se encuentra estabilizada mediante interacciones hidrófobas entre las cadenas laterales no polares, puentes de hidrogeno entre las cadenas polares y enlaces peptídicos. Estas interacciones estabilizadoras mantienen compactas las estructuras secundarias, sin embargo, como estas interacciones estabilizadoras sean débiles esto trae comoconsecuencia que la estructura no se mantenga fija lo que hace que fluctúe continua y momentáneamente, lo que trae unas consecuencias positivas ya que gracias a esto la proteína puede funcionar y a su vez puede ser regulada.
Un análisis de las interacciones superficiales de las proteínas con el medio puede permitir conocer las zonas hidrófobas, hidrofilicas, de carácter eléctrico (acidas o básicas)...