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PEPSINOGENO
El pepsinógeno es secretado normalmente por las células principales de las glándulas gástricas y es vital en la conversión de una enzima inactiva (pepsina) y en el mantenimiento de una acidez óptima (pH 3,5) para la pepsina en el estómago. La conversión es un proceso relativamente largo, que tiene lugar en el estómago. La pepsina empieza como un precursor inactivo, conocido comopepsinógeno. Para llevar a cabo la activación de pepsinógeno, el pH tiene que estar por debajo de 4,5. Esto conduce a una serie de cambios en la estructura del enlace, que finalmente resulta en la formación de la enzima pepsina.
Pasos en el proceso de conversión
Durante este proceso, se llevan a cabo una serie de actividades. Inicialmente, el pepsinógeno se incuba con un potente inhibidor, llamadopepstatina, a un pH de 2,5. Este inhibidor es potente y tiene un peso molecular bajo. La primera proteína que se genera en la activación es después atrapada en un complejo inactivo.







TIPSINA
La tripsina ayuda a degradar las moléculas grandes de proteínas cortando la cadena de aminoácidos en sitios específicos. La molécula de proteína grande es en realidad una cadena de unidades máspequeñas llamadas aminoácidos, los cuales están unidos en sus extremos en cientos de cadenas. Son 20 los aminoácidos diferentes que formarán estas cadenas. El sitio específico a lo largo de la cadena de proteína en donde la tripsina se activa es en los aminoácidos lisina y arginina, dos de los más pequeños aminoácidos









QUIMOTRIPSIMA

La quimotripsina es una enzima digestiva quetiene un papel importante en la digestión de proteínas, desdoblando sus moléculas en polipéptidos y aminoácidos. En otras palabras, es una enzima proteolítica que cataliza la hidrolisis de ciertas proteinas en polipéptidos y aminoácidos en el intestino delgado. En medicina, la quimotripsina es usada junto con otras enzimas en el tratamiento de insuficiencia pancreática.

La quimotripsina essecretada por el páncreas como un precursor inactivo llamado quimotripsinógeno, el cual forma parte del jugo pancreático. El quimotripsinógeno (quimotripsina inactiva) es enviado a través del ducto pancreático al duodeno (intestino delgado) donde es activado como quimotripsina.

















AMILASA

Enzima que fragmenta el almidón en sus componentes. La amilasa, denominadatambién ptialina o tialina, es un enzima hidrolasa que tiene la función de digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples.
 
Los órganos productores de amilasa sérica son: Las glándulas salivares; sobre todo en las glándulas parótidas, que secretan amilasa que forma parte de la saliva para degradar almidones y el páncreas.
 
La amilasa pancreática excretada por el páncreasmediante los conducios de Wirsung y Santorini a la segunda porción del duodeno. Tiene un pH de 7. Cuando una de estas glándulas se inflama aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre.
 
Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833, quien la bautizó en un principio con el nombre de diastasa.
















UNIONES ESTRECHASLa unión estrecha se localiza justo en el límite entre las caras apical y basolateral y actúa como una barrera de difusión que regula el paso de iones y moléculas a través de la ruta paracelular (espacio lateral entre célula y célula. También participa en el mantenimiento de la polaridad celular, ya que impide el libre movimiento de los lípidos y de las proteínas a través de la membrana plasmáticaseparando a ésta en los dominios apical y basolateral.
Si se analiza el interior de la membrana plasmática por criofractura, la unión estrecha aparece como una serie de filamentos en la cara protoplásmica y de surcos en la cara exoplásmica, que se entrcruzan formando una red.
A nivel molecular, la constitución de la unión estrecha parece seguir el paradigma de organización del resto de las...