Adn Conceptos

INSTITUTO TECNOLOGICO DE CHINA

MATERIA: BIOQUIMICA
RESUMEN DIGESTION DE PROTEINAS
LIC: EN BIOLOGIA
MAESTRO. ING. ANTONIO OLEGARIO CHAB RUIZ

ALUMNO:
AKE VILLARREAL JUAN CARLOS

SEMESTRES Y GRUPO: “A”

digestión de proteínas
Las proteínas suministran los bloques estructurales ( a.a .) necesarios para la síntesis de nuevas proteínas constituyentes del organismo, y por ello, se diceque tienen una función plástica o estructural La calidad o valor biológico de las proteínas de la dieta, depende de su contenido en aminoácidos esenciales
ABSORCIÓN
En la saliva, no existen enzimas con acción proteolítica. La hidrólisis de proteínas se inicia en el estómago
TRANSPORTE DE AMINOACIDOS
Los a.a. atraviesan las membranas a través de mecanismos de transporte: Transporte activoDifusión facilitada
DESTINO DE LOS AMINOACIDOS
Una vez absorbidos, los aminoácidos tienen diferentes alternativas metabólicas: Utilización (sin modificación) en síntesis de nuevas proteínas especificas. Transformación en compuestos no proteicos de importancia fisiológica. Degradación con fines energéticos.
Todos los aminoácidos, cualquiera sea su procedencia, pasan a la sangre y sedistribuyen a los tejidos, sin distinción de su origen. Este conjunto de a.a. libres constituye un “fondo común” o “pool”, al cual se recurre para la síntesis de nuevas proteínas o compuestos derivados.
METABOLISMO DE AMINOACIDOS
Los aminoácidos, no se almacenan en el organismo. Sus niveles dependen del equilibrio entre biosíntesis y degradación de proteínas corporales, es decir el balance entreanabolismo y catabolismo (balance nitrogenado). El N se excreta por orina y heces
CATABOLISMO DE AMINOACIDOS
La degradación se inicia por procesos que separan el grupo amino. Estos procesos pueden ser reacciones de transferencia ( transaminación ) o de separación del grupo amino ( desaminación )
TRANSAMINACIÓN
Es la transferencia reversible de un grupo amino a un cetoacido, catalizada por unaaminotransferasa, utilizando piridoxal fosfato como cofactor El a.a. se convierte en cetoacido y el cetoacido en el aminoácido correspondiente. Es decir, el grupo amino no se elimina sino se transfiere a un cetoacido para formar otro aminoácido.
Todos los a.a. excepto lisina y treonina, participan en reacciones de “ transaminacion” con piruvato, oxalacetato o cetoglutarato. a.a.(1) +cetoacido (2) a.a.(2) + cetoacido (1) Fenilalanina+acetoglutarato fenilpiruvato+glutamato A su vez, la alanina y el aspartato reaccionan con cetoglutarato, obteniéndose glutamato como producto
La Aspartato aminotransferasa cataliza en ambos sentidos la reaccion. El cetoglutarato es el aceptor del grupo amino , cedido por el aspartato .
DESAMINACIÓN
El grupo amino del glutamato, puede serseparado por desaminacion oxidativa catalizada por la glutamato deshidrogenasa , utilizando NAD y NADP como coenzimas. Se forma cetoglutarato y NH 3 La mayoría del NH 3 producido en el organismo se genera por esta reacción
La glutamato deshidrogenasa se encuentra en la matriz mitocondrial . Es una enzima alosterica activada por ADP y GDP e inhibida por ATP y GTP
VIAS METABOLICAS DEL NH 3Fuentes de NH 3 en el organismo: Desaminación oxidativa de glutamato Acción de bacterias de la flora intestinal La vía mas importante de eliminación es la síntesis de urea en hígado
SÍNTESIS DE UREA
Se lleva a cabo en los hepatocitos, en un mecanismo llamado “ ciclo de la urea”, en el cual intervienen cinco enzimas y como alimentadores ingresan NH 3 , CO 2 y aspartato , el cual cede su grupoamino
Todo el NH 3
originado por desaminación, es convertido a UREA en el hígado. El proceso consume 4 enlaces fosfato (de alta E) por cada molécula de UREA . CICLO DE LA UREA Comprende las siguientes reacciones: Síntesis de carbamil fosfato Síntesis de citrulina Síntesis de argininsuccinato Ruptura de argininsuccinato Hidrólisis de arginina CICLO DE LA UREA
DESTINO DEL ESQUELETO CARBONADO...