Anticuerposmonoclonales

CENTRO UNIVERSITARIO DE CIENCIAS EXACTAS E INGENIERIAS

Ing. Biomédica
Biotecnología
Profesor: José Alejandro Morales Valencia

“Anticuerpos Monoclonales”

Ramos Nando Leobardo Miguel
Rios Carrillo Ricardo Alonso

Guadalajara, Jalisco. 03 de Junio del 2010

Anticuerpos monoclonales
Introducción
La técnica para la producción de anticuerpos monoclonales (MCAs) fueron descubiertos en1975 por George Köhler y Cesar Milsten, son una herramienta extensa en el campo de la medicina, la bioquímica, biología y biomédica por su capacidad para reconocer moléculas con diferente estructura química. Son empleados en diagnóstico y tratamiento de enfermedades.
Ya se tienen varias décadas desde su descubrimiento, el avance que se ha tenido desde entonces en este campo es extenso, no sólopor el refinamiento de la técnica descrita por George si no que han ido avanzando también conforme descubrimiento de otras áreas y el acoplamiento de distintas tecnologías con un fin específico. Se comenzará por la definición del anticuerpo para poder entrar en tema con los anticuerpos monoclonales.
El sistema inmunitario: Los anticuerpos
“ Los anticuerpos son proteínas producidas en losvertebrados en respuesta a la exposición a estructuras extrañas conocidas como antígenos[Los linfocitos ß son las únicas células que sintetizan moléculas de anticuerpos] “(1)*, dichas proteínas tienen una gran diversidad y son muy especificas en su capacidad para reconocer formas extrañas , y estas capacidades como todos se imaginaran vienen directamente de su estructura: ¨Todas las moléculas deanticuerpo comparten las mismas características estructurales básicas, pero muestran una variabilidad importante en las regiones que se unen a los antígenos. Esta variabilidad de las regiones que se unen a los antígenos explica la capacidad de los diferentes antí cuerpos para unirse a una elevado número de antígenos estructuralmente diferentes.
“Una molécula de anticuerpo tiene una estructura básicasimétrica compuesta por dos cadenas ligeras idénticas y dos cadenas pesadas idénticas. Tanto las cadenas ligeras como las pesadas contienen una serie de unidades homólogas que se repiten, cada una de unos 110 aminoácidos de longitud, y que se repliegan de forma independiente en una estructura globular denominada un dominio Ig. Un dominio Ig contiene dos capas de láminas con plegamiento ß, compuestascada una de ellas por tres a cinco hebras de cadenas polipeptídicas antíparalelas. Las dos capas se mantienen unidas por un puente disulfuro y las hebras adyacentes de cada lamina ß están conectadas por bucles cortos. Los aminoácidos de algunos es estos bulces son críticos para el reconocimiento del antígeno.
Tanto las cadenas pesadas como las ligeras constan de regiones variables aminoterminales (V) que participan en el reconocimiento del antígeno y regiones constantes carboxi terminales (C): las regiones C de las cadenas pesadas son las que median las funciones efectoras.”(1)*.
Se sabe que las terminales V son las que participan en el reconocimiento del antígeno, por lo que la mayoría de las diferencias en la secuencia de los anticuerpos esta presente en estas terminales masespecíficamente en tres breves segmentos (Segmento Hipervariables) en la región V, tanto en la cadena pesada como en la ligera. Estos segmentos hipervariables tienen una longitud de 10 aminoacidos, y que se representan como tres bucles que sobresalen y que conectan hebras adyacentes de las láminas betas que forman los dominios V.
Por lo que dada su estructura la forma que los anticuerpos con los antígenosconsiste en la unión del anticuerpo a una zona conocida como Determinante o Epitopo, que es una porción del antigeno(¨Un antígeno es cualquier sustancia que puede unirse específicamente a una molécula de un anticuerpo o a un receptor de linfocito T.¨)(1)**.
¿Qué es un anticuerpo monoclonal?
“Son inmunoglobulinas homogéneas secretadas por un solo clon celular (células B y plasmáticas), en...