Biomoleculas

1) REACCION DE BIURET

La reaccion del biuret es una reaccion coloreada (violeta) debido a la formacion de un complejo de Cu en medio alcalino en compuestos que poseen mas de un grupo -CO-NH-. Recibe este nombre por el compuesto biuret .
Al tener las proteínas mas de un grupo -CO-NH- dan positiva la reaccion de biuret , con una intensidad de color que es uniforme para todas las proteínas, yaque dependen de un grupo común a todas ellas , y no de las cadenas laterales de los aminoácidos. Es esta la principal ventaja de este método, junto con la sencillez de su practica experimental y bajo costo del reactivo. El principal inconveniente de este método es su sensibilidad relativamente baja: es aplicable a muestras con cantidades superiores a los

Debido a las ventajas citadas, elmétodo de biuret se emplea ampliamente en la determinación clínica de proteínas plasmáticas, y muy especialmente en analizadores automáticos. ( Battaner, Arias . Pag, 264. Biomoleculas).

Se deposita en un tubo de ensayo 1ml de solución de albumina al 1 %, agregar 1ml de solución de NAOH al 40% y mezclar , agregar 2 gotas de sulfato de cobre al 1%. Aparece un color violeta.
Esta reaccion de biuretcaracteriza los peptídicos y se observa tanto en los polipeptidos como en las proteínas.












2) ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
Las proteínas están formadas por cadenas de polipéptidos, según como se dispongan estas cadenas en el espacio, una proteína tendrá una estructura determinada.
Las propiedades físicas, químicas y biológicas de las proteínas, dependen de la estructuramolecular en su estado nativo. Las proteínas globulares, son las más complejas. Se ha determinado que una proteína presenta las siguientes estructuras:



1. ESTRUCTURA PRIMARIA

Es una secuencia específica de los aminoácidos en la cadena del polipéptido, en una proteína sencilla se puede determinar ángulos y longitudes de enlace en dicha secuencia de aminoácidos por ej:








2.ESTRUCTURA SECUNDARIA

Es la manera como se enrolla la cadena frecuentemente, en forma de una hélice; estas cadenas de polipéptidos se agrupan o mantienen formas determinadas, mediante puentes de hidrogeno.

La unión más frecuente se presenta entre los grupos carbonilo y los grupos amida de 2 cadenas peptídicas cercanas, por ejemplo:3. ESTRUCTURA TERCIARIA

Es la manera en que las cadenas enrolladas se doblan e hidratan en el estado natural, estos “dobleces” se debe a diversos tipos de enlaces, que mantienen la molécula más rígida y compleja. Ej:









a) Interacción electrostática
b) Puentes de Hidrogeno
c) Interacciones Hidrofóbicas
d) Interacción dipolo- dipolo
e) Enlace disulfuro o enlacecovalente



4. ESTRUCURA CUATERNARIA



Para muchas proteínas, en forma especial para las proteínas enzimáticas, se ha deteminado que estas proteínas están constituidas por varias cadenas peptídicas subunidades. La manera en que la molecula toma se forma a partir de las subunidades se denomina estructura cuaternaria.




3) FUERZAS DE VAN DER WAALS
La membrana plasmática determina laindividualidad de la célula. Esta a su vez, está formada, entre otras cosas, por una bicapa lípida . La bicapa se mantiene estructurada mediante el efecto hidrofóbico y por tanto, gracias a las fuerzas de London –Van der Waals. Podemos decir, pues, que la individualidad de la celula está determinada por estas fuerzas.
La estructura de tiene proteína globular viene determinada, en parte, porque lascadenas laterales de los aminoácidos hidrofobicos (alanina, valina, leucina, isoleucina, etc) tienden a formar parte del interior de la molecula , mientas que las cadenas laterales polares tienden a ocupar la periferia de la misma. En el interior de la proteína los grupos hidrofobicos quedan alejados del agua, dando lugar a una estructura parecida a una micela. Las interacciones hidrofobicas...