Como se forma la hbs

La Hb S cuando se encuentra desoxigenada polimeriza , y dicha polimerización produce la deformación del hematíe, lo que disminuye la vida media del mismo y le permite ocluir los pequeños capilares de la microcirculación, dando lugar a oxigenación deficiente de los tejidos, que puede llegar a ocasionar la muerte de sus células.

La hemoglobina es la sustancia que realiza en el organismo eltransporte del oxígeno desde los pulmones hasta los tejidos, cada molécula de hemoglobina está constituida por una parte proteica llamada globina y una parte prostética llamada hemo.
El hemo está formado por un anillo porfirínico, integrados a su vez por cuatro grupos pirrólicos, unidos entre sí por puentes metenos (CH) y en medio del cual se sitúa un átomo de hierro.
Cada molécula de hemoglobinacontiene dos pares de cadenas polipeptídicas (globinas); cada una de ellas se encuentra unida a un grupo hemo y la forma global de la molécula es elíptica, con un tamaño de 65 . 55 . 50 amstrongs.
Las cuatro subunidades están unidas por medio de enlaces débiles de distintos tipos: enlaces de tipo hidrógeno, interacciones no polares de Van der Waals y enlaces salinos.
La característica másimportante de la arquitectura tridimensional de la molécula de hemoglobina es su forma globular (elíptica) con una cavidad interna. En la parte externa de la molécula se encuentran los grupos polares (hidrófilos), y en la interna los grupos no polares (hidrófobos), mientras los grupos hemo se hallan en el interior (cavidad interna) de la molécula.
La molécula de hemoglobina presenta dos formasestructurales según se encuentre desoxigenada (forma tensa) u oxigenada (forma relajada). Al oxigenarse, dos de sus cuatro cadenas se dirigen hacia adelante y hacia atrás, de tal modo, que los espacios entre ellas se aproximan cuando el oxígeno se une, y se alejan, cuando el oxígeno se desprende. Lo anterior hace que las propiedades físico químicas de la molécula de hemoglobina difieran en algunosaspectos, según se encuentre oxigenada o no. 1,9-10
En las diferentes etapas del desarrollo del organismo humano se sintetizan diferentes tipos de hemoglobina, las que se diferencian entre sí por presentar en sus cadenas de globina distinta composición de aminoácidos. En la vida postnatal se producen tres tipos distintos de hemoglobinas, denominadas hemoglobina A, A2 y F.
La hemoglobina A es lahemoglobina más frecuente en el individuo adulto, representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina total del organismo. Los pares de cadenas de globina presentes en la Hb A se denominan alfa y beta, respectivamente. Las cadenas alfa constan de 141 aminoácidos y su gen estructural se encuentra localizado en el cromosoma 16, mientras que las cadenas beta constan de 146 aminoácidos y su genestructural se localiza en el cromosoma 11.
Como resultado de mutaciones génicas pueden aparecer hemoglobinas anormales, las cuales se caracterizan por presentar una secuencia de aminoácidos distinta a la de su contraparte normal. La más frecuente de dichas mutaciones génicas son las mutaciones puntiformes, que consisten en la sustitución de una base en la secuencia del ADN; esto origina en la mayoría delos casos, la sustitución de un aminoácido en la cadena polipeptídica correspondiente. Las hemoglobinas anormales más frecuentes en la población mundial son la S, C, D Punjab, y la E.1-2,8,11
La hemoglobina S 1-3,8,11-13
La Hb S es una variante estructural de la hemoglobina A, de la cual se diferencia por presentar al aminoácido valina en lugar del ácido glutámico en la posición 6 de la cadenabeta de globina, posición que se localiza en la parte externa de la molécula.
La mutación genética que dio origen a la Hb S consiste en la sustitución de timina por adenina en el sexto codón del gen estructural de la cadena beta de globina (G A G -- C T G ), de tal modo se codifica valina en lugar de ácido glutámico en la sexta posición de la cadena beta.
La hemoglobina S, a diferencia de la...