equilibrio quimico







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INTRODUCCION:
Todos los procesos químicos evolucionan dede los reactivos hasta la formación de productos a una velocidad que cada vez es menor, ya que a medida que transcurren, hay menos cantidad de reactivos. Por otro lado, según van apareciendo moléculas de los productos, estas pueden reaccionar entre si y dar lugar nuevamente a reactivos, y lo hacen a unavelocidad mayor, porque cadaq vez hay mas. El proceso continua hasta que la velocidad de formación de los productos es igual a la velocidad de descomposición de estos para formar nuevamente los reactivos. Es decir, se llega a la formación de un estado dinamico en el que las concentraciones de todas las especies reaccionantes (reactivos y productos) permanencen constantes ese estado se conoce comoequilibrio quimico.
EQUILIBRIO EN MACROMOLESCULAS:
No existe un límite definido entre lo que se considera un complejo reversible, ó irreversible. Cuando las constantes de equilibrio de formación son muy grandes hablamos de complejos irreversibles. El cuánto de grande viene determinado por nuestra capacidad de análisis químico, como veremos más adelante. De todas formas, constantes de equilibrio deformación de complejo superiores a 107 - 108, empiezan a suponer la formación de lo que solemos denominar un complejo irreversible.
La constante de equilibrio de formación de un complejo, para un caso sencillo se define según

P + L = PL ; K = [PL] / [P] [L] [1]

En estas expresiones P y L están por la macromolécula y el ligandorespectivamente. PL es el complejo. Hasta aquí, esta es la forma habitual de describir la formación de un complejo en termodinámica química. Cuando se trabaja con materiales bioquímicos, sin embargo, se introduce un parámetro menos familiar en química: la fracción de saturación. Más adelante justificaremos su uso. Ahora la vamos a definir. La fracción de saturación, Y, es el cociente entre la concentraciónde "sitios" ocupados en la macromolécula, y la concentración de sitios totales. Continuando con un caso sencillo, si P es una macromolécula constituida por un monómero capaz de unir una molécula de L en algún lugar ("sitio") de su estructura tridimensional, la concentración total de sitios será simplemente la concentración total de P, suma de lo que esté libre, [P], más lo que esté formandocomplejo, [PL]. La concentración de sitios ocupados será igual a la concentración de PL:

Y = [sitios ocupados] / [sitios totales] = [PL] / ([P] + [PL]) [2]

De esta forma, Y representa la fracción de saturación de la macromolécula P por el ligando L. Resolviendo para la concentración de PL a partir de [1], y substituyendo en [2], podemos obtener la fracción de saturación en función de laconcentración de ligando libre, L:

Y = K [P] [L] / ([P] + K [P] [L]) = K [L] / 1 + K [L] =

= [L] / ((1/K) + [L]) [3]

La ecuación [3] nos daría el grado de saturación de la proteína por el ligando (ó fracción de saturación, Y) en función de la concentración de ligando libre presente en el medio. De acuerdo con la forma de esta ecuación,cuando la concentración de L es muy pequeña (mucho menor que 1/K), la fracción de saturación es pequeña y proporcional a la concentración de ligando libre, mientras que a valores altos de L, la macromolécula se va saturando, y el valor de Y tiende a 1. 1/K es la constante de disociación del complejo, y corresponde a la concentración de complejo que da lugar a una saturación del 50%, Y = 0.5.
Eluso de la fracción de saturación se puede justificar por el protagonismo que se asigna en este tipo de estudios a la macromolécula biológica. Generalmente estaremos interesados en el efecto que el ligando tenga sobre la función biológica de la macromolécula. Por ejemplo, P podría ser una enzima, y L un inhibidor. La funcionalidad de la enzima vendrá entonces determinada por el grado de...