Inmunoglobulinas







Informe sobre las Características estructurales de las Inmunoglobulinas. Estabilidad, reconocimiento de antígeno.















Las inmunoglobulinas (anticuerpos) son glicoproteínas del tipo gamma globulina (denominada así por aparecer en último lugar al separar las proteínas del suero sanguíneo mediante una electroforesis) son parte de un extenso grupo de proteínas solubles y desuperficie celular que están implicadas en procesos de reconocimiento, unión o adhesión celular de las células.
Inmunoglobulinas:
Proteínas de estructura globular sintetizadas por células del sistema inmune (Linfocitos B y células plasmáticas derivadas de ellos.
Presentes en la sangre (plasma) y otros fluidos biológicos (saliva, lágrimas, secreción mucosa intestinal, líquido sinovial, líquidointersticial etc.)
En el plasma se detectan dentro de la fracción de las γ globulinas.
Capaces de reconocer a otras moléculas (antígenos) de manera muy específica, y formar complejos estables con ellos (inmunocomplejos).
Su aparición en plasma forma parte de la respuesta inmunológica adaptativa, en lo que se conoce como respuesta humoral específica.
Los anticuerpos tienen una vida media en el organismorelativamente larga (varias semanas).
Constituyen una defensa muy eficaz contra agentes patógenos




La estructura básica de las Ig
Dos cadenas pesadas (50 kDa), idénticas entre si
Dos cadenas ligeras (25 kDa), idénticas entre si
Las cadenas están unidas por uno o varios puentes disulfuro
Glicoproteínas

Tipos de Cadenas:

-Cadenas ligeras
Hay dos tipos de cadenas ligeras estructuralmente diferentesque se conocen como cadenas ligeras tipo kappa (k) y cadenas ligeras tipo lambda (l). En cada tipo de inmunoglobulina las dos cadenas ligeras son del mismo tipo, k o bien l, pero nunca existe una de cada tipo en la misma Ig.
Las cadenas ligeras están constituidas por unos 200 aminoácidos con la particularidad de que existen dos puentes disulfuro que unen grupos de unos cincuenta aa. A su vezestas cadenas ligeras tienen otro puente disulfuro intercatenario, por el cual una de ellas se una a una cadena pesada para constituir la unidad básica de las Ig. Este puente se encuentra en el ultimo aminoácido en la parte carboxílica para el tipo k y en el penúltimo para la tipo l.

-Cadenas pesadas
Estas cadenas poseen unos 400 aminoácidos estableciéndose entre ellos puentes disulfurointracatetenarios que asocian unos 60 aa que unen las cadenas pesadas y que condicionan la estructura secundaria del polipeptido y que pueden ser de uno a cinco dependiendo del tipo de Ig.
En estas cadenas pesadas y a nivel de puentes disulfuro intercatenarios hay una zona de unos 15 aa de gran flexibilidad debido a su estructura y constituye lo que se denomina la zona bisagra por donde se deforma la moléculacuando se produce la unión con el antígeno facilitando así su acoplamiento con éste.





Tipos de inmunoglobulinas:
Existen 5 tipos básicos de Ig: IgG, IgM, IgA, IgD, IgE las cuales son sintetizados por linfocitos B (IgM, IgD) y por células plasmáticas derivadas de ellos (IgG, IgA, IgE).
IgM e IgG se encuentran principalmente en el plasma sanguíneo y líquido intersticial, mientras q las IgAaparecen fundamentalmente en secreciones (saliva, lágrimas, etc.), recubriendo mucosas expuestas al ataque de agentes patógenos. La IgD es una Ig asociada a la membrana de los linfocitos B. Su función primaria es servir como detector de antígenos para las células B. Las IgE son anticuerpos que, si bien se liberan al plasma por las células plasmáticas, son integrados en la membrana de otras células(mastocios), participando en las reacciones de hipersensibilidad.
Existen Ig’s monoméricas, como las IgG, IgD, IgE. Y otras multiméricas, las cuales pueden ser dimérica como la IgA o pentamérica como la IgM las cuales tienen formas polimerizadas compuestas de un Componente Secretor (60.000 Da, en el caso del hombre) y una Proteína de Unión (“J”: join; 20.000 Da para el hombre).
Reconocimiento...