Inmunoiglobulinas
Páginas: 18 (4355 palabras)
Publicado: 21 de julio de 2010
INMUNOGLOBULINAS
Los anticuerpos o inmunoglobulinas son un tipo de proteína plasmática producidas por el sistema inmune en respuesta a la presencia de sustancias extrañas potencialmente dañinas que puedan ser una amenaza para el organismo: como químicos, partículas de virus, esporas o toxinas de las bacterias. Estas sustancias extrañas se les denomina antÍgeno.
HISTORIA
En 1890 inicia elestudio de los anticuerpos cuando Emil Adolf von Bering y Shibasaburo Kitasato describieron la actividad de los anticuerpos contra la Difteria y la toxina Tetánica. Ellos propusieron la teoría de la inmunidad humoral, que establecía la existencia de un mediador en el suero sanguíneo que podía reaccionar con un antígeno extraño, dándole el nombre de anticuerpo.
Su idea lleva, en 1897, a PaulEhrlich a proponer la teoría de la cadena lateral de la interacción de antígeno y anticuerpo y a lanzar la hipótesis de que existían receptores (descritos como cadenas laterales) en las superficies de las células que se podían unir específicamente a toxinas, en la interacción tipo llave cerradura y que esta reacción de acoplamiento era el desencadenante de la producción de anticuerpos.
En 1904,siguiendo la idea de otros investigadores de que los anticuerpos se daban libres en la sangre, Almroth Wrigth sugirió que los anticuerpos solubles revestían las bacterias para señalarlas para su fagocitosis y destrucción en el proceso denominado ozonización.
En 1930, John Marrack examino las propiedades bioquimicas de las uniones antígeno-anticuerpo. Luego, en los años 40´s tiene lugar el siguienteavance de importancia cuando Linus Pauling confirma la teoría de la llave y la cerradura propuesta por Ehrlich, mostrando que las interacciones entre antígeno-anticuerpo dependía mas de su forma que de su composición química. En 1948, Astrid Fagreaus descubrió que los linfocitos B en su forma de célula plasmática eran responsables de la producción de anticuerpos.
ESTRUCTURA
Lasinmunoglobulinas están formadas por una unidad básica compuesta de dos cadenas polipeptidas globulares pesadas y dos cadenas livianas unidas entre si por puentes disulfuro. Ambas cadenas presentan una zona constante y una zona variable. Al ser sometida a su proceso normal se general dos fragmentos, el Fab responsable de la unión con antígeno y el fragmento Fc que determina diversas funciones biológicas en lasdiferentes inmunoglobulinas. Las clases de inmunoglobulinas están determinadas por los diferentes isotipos de las cadenas pesadas. Estas pueden ser mu, gamma, alfa, delta o epsilon. Las cadenas livianas pueden ser kappa o bien lambda.
FUNCIONES
• Activación del sistema del complemento, conduciendo a la lisis del microorganismo.
• Opzonizacion de los microorganismos, los anticuerpos alunirse al antigeno, dan una señal a los macrófagos para su destrucción.
• Precipitación de toxinas, disueltas en el plasma. Son destruidas por los macrófagos.
• Aglutinación de antígenos, para facilitar la acción d fagotitos y linfocitos.
• Activación de linfocitos.
TIPOS DE IMNUNOGLOBULINAS
• IgM
• IgG
• IgA
• IgE
• IgD
INMUNOGLOBULINA M
Lainmunoglobulina M (IgM) es uno de los cinco isotipos de inmunoglobulina (Un isotipo es uno de los cinco tipos de anticuerpos, determinado por una de las cinco formas distintas de cadena pesada que los constituyen) de inmunoglobulina (G, A, M, E, D) presentes en el organismo, constituyendo un 6% de la población presente en sangre. Se denomina también macroglobulina (de ahí el nombre de la enfermedad en laque se presenta exceso, macroglobulinemia de Waldenström) debido a su tamaño: es la inmunoglobulina más grande (950.000 Daltons), aunque el tamaño no se debe exclusivamente al peso molecular real de la molécula, sino que ésta presenta la capacidad, a través de su región Fc, de interaccionar con otras cuatro moléculas de IgM, formando un complejo de alto peso molecular de cinco moléculas de IgM....
Los anticuerpos o inmunoglobulinas son un tipo de proteína plasmática producidas por el sistema inmune en respuesta a la presencia de sustancias extrañas potencialmente dañinas que puedan ser una amenaza para el organismo: como químicos, partículas de virus, esporas o toxinas de las bacterias. Estas sustancias extrañas se les denomina antÍgeno.
HISTORIA
En 1890 inicia elestudio de los anticuerpos cuando Emil Adolf von Bering y Shibasaburo Kitasato describieron la actividad de los anticuerpos contra la Difteria y la toxina Tetánica. Ellos propusieron la teoría de la inmunidad humoral, que establecía la existencia de un mediador en el suero sanguíneo que podía reaccionar con un antígeno extraño, dándole el nombre de anticuerpo.
Su idea lleva, en 1897, a PaulEhrlich a proponer la teoría de la cadena lateral de la interacción de antígeno y anticuerpo y a lanzar la hipótesis de que existían receptores (descritos como cadenas laterales) en las superficies de las células que se podían unir específicamente a toxinas, en la interacción tipo llave cerradura y que esta reacción de acoplamiento era el desencadenante de la producción de anticuerpos.
En 1904,siguiendo la idea de otros investigadores de que los anticuerpos se daban libres en la sangre, Almroth Wrigth sugirió que los anticuerpos solubles revestían las bacterias para señalarlas para su fagocitosis y destrucción en el proceso denominado ozonización.
En 1930, John Marrack examino las propiedades bioquimicas de las uniones antígeno-anticuerpo. Luego, en los años 40´s tiene lugar el siguienteavance de importancia cuando Linus Pauling confirma la teoría de la llave y la cerradura propuesta por Ehrlich, mostrando que las interacciones entre antígeno-anticuerpo dependía mas de su forma que de su composición química. En 1948, Astrid Fagreaus descubrió que los linfocitos B en su forma de célula plasmática eran responsables de la producción de anticuerpos.
ESTRUCTURA
Lasinmunoglobulinas están formadas por una unidad básica compuesta de dos cadenas polipeptidas globulares pesadas y dos cadenas livianas unidas entre si por puentes disulfuro. Ambas cadenas presentan una zona constante y una zona variable. Al ser sometida a su proceso normal se general dos fragmentos, el Fab responsable de la unión con antígeno y el fragmento Fc que determina diversas funciones biológicas en lasdiferentes inmunoglobulinas. Las clases de inmunoglobulinas están determinadas por los diferentes isotipos de las cadenas pesadas. Estas pueden ser mu, gamma, alfa, delta o epsilon. Las cadenas livianas pueden ser kappa o bien lambda.
FUNCIONES
• Activación del sistema del complemento, conduciendo a la lisis del microorganismo.
• Opzonizacion de los microorganismos, los anticuerpos alunirse al antigeno, dan una señal a los macrófagos para su destrucción.
• Precipitación de toxinas, disueltas en el plasma. Son destruidas por los macrófagos.
• Aglutinación de antígenos, para facilitar la acción d fagotitos y linfocitos.
• Activación de linfocitos.
TIPOS DE IMNUNOGLOBULINAS
• IgM
• IgG
• IgA
• IgE
• IgD
INMUNOGLOBULINA M
Lainmunoglobulina M (IgM) es uno de los cinco isotipos de inmunoglobulina (Un isotipo es uno de los cinco tipos de anticuerpos, determinado por una de las cinco formas distintas de cadena pesada que los constituyen) de inmunoglobulina (G, A, M, E, D) presentes en el organismo, constituyendo un 6% de la población presente en sangre. Se denomina también macroglobulina (de ahí el nombre de la enfermedad en laque se presenta exceso, macroglobulinemia de Waldenström) debido a su tamaño: es la inmunoglobulina más grande (950.000 Daltons), aunque el tamaño no se debe exclusivamente al peso molecular real de la molécula, sino que ésta presenta la capacidad, a través de su región Fc, de interaccionar con otras cuatro moléculas de IgM, formando un complejo de alto peso molecular de cinco moléculas de IgM....
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