La metahemoglobina

Caracterizacion delas distintas formas que adquiere la hemoglobina dependiendo del ligando unido y el estado de oxidación de Fe:

La metahemoglobina (Hi, también denominada Met(Hb), la sulfahemoglobina (SHb) y la carboxihemoglobina (HbCO) tienen importancia clínica y cada una tiene un espectro de absorción característico demostrable por espectroscopia simple o, de forma más definitiva,por espectrometría. Si la absorbancia de una solución diluida de sangre (p. ej., 1 en 200) se mide en longitudes de onda entre 400 y 700 nm, se obtienen unos espectros de absorción caracteristicos.

La espectroscopia de absorción es un método por el que puede caracterizarse a una sustancia según las longitudes de onda a las cuales se absorbe el espectro de color cuando la luz pasa a travez de unasolución de dicha sustancia. Las bandas de absorción especificas se identifican por sus posiciones

(#)La hemoglobina es una proteína conjugada, cuyo peso molecular es de 64,458 la cual contiene cuatro grupos hem y globina. Esta última consiste en dos pares (( y () de cadenas polipeptídicas. Las diversas cadenas se mantienen unidas por acción de fuerzas no colanetes, formando unaproteína globulas tridimensional. Es probable que en estas fuerzas intervengan puentes de hidrógeno, uniones salinas e interacciones hidrófobas. La hemoglobina puede considerarse como una enzima que tienen al oxígeno como uno de sus sustratos. Su reacción con el oxígenos e acompaña de la modificación estructural. (Wintrobe 1969)
La hemoglobina es un tetrámero compuesto por dos cadenas de cadatipo de bloina alfa de 141 y beta de 146 aminoácidos. La cadena alfa interactúa con la cadena beta. La función de la hemoglobina está relacionada con su afinidad por el oxígeno.
La hemoglobina desoxigenada, que se denomina desoxihemoglobina, tiene una afinidad más bien baja por el oxígeno debido a que los enlaces entrecruzados de los pares de iones de las subunidades de hemoglobinaestabilizan las estructuras de las cadenas individuales de modo que la proteína se resite a la fijación al oxígeno. A medida que el oxígeno se fija a la hemoglobina ocurre un cambio de conformación significativo que desorganiza los enlaces entrecruzados entre las subunidades e inbremetna en esta forma la afinidad de la proteína por el oxígeno. Cuando el oxígeno se fija a un sitio de hemo dentro de cadadímero alfa-beta, una subunidad alfa-beta de la hemoglobina gira unos 15° con respecto al otro par alfa-beta. En la desoxihemoglobina, el hierro está ligeramente fuera del plano del anillo y los seis electrones del orbital del hierro están acomodados como cuatro electrones desapareados y un par de electrones acomodándose los cinco ligandos. Cuando se fija el oxígeno la estructura del hierrocambia y en enlace hierro-histidina se hace más corto, los cuatro enlaces a los átomos de nitrógeno son estirados y el hierro se mueve alrededor acercándose al plano. Una vez que el oxígeno se fija a un hemo, la desorganización de los pares iónicos lleva a un cambio en la estructura cuaternaria, que hace los demás sitios hemo más afines al oxígeno.
El hem, que constituye alrededor del 4% delpeso de la molécula, es un complejo metálico consistente en un átomo de hierro situado en el centro de una estructura porfirínica. El hem confiere a la hemoglobina su color rojo característico. El contenido de hierro en la hemoglobina es de 0.3466%. el hierro tiene una valencia de coordinación de seis. El hierro tiene una valencia de coordinación de seis. De ellas, cuatro están en un plano yunen al hierro con los átomos de nitrógeno de los anillos pirrólicos del hemo, pero se cree que las dos valencias restantes, están unidas a grupos imadizólicos de dos residuos histidínicos de la globina. La combinación de la hemoglobina con el oxígeno entraña el desplazamiento del imidazol y conduce a un enlace hierro-oxígeno. (Wintrobe 1969)
La metahemoglobina se forma cuando la...