Matriz Extracelular

MATRIZ EXTRACELULAR
ESTRUCTURA Y FUNCIÓN
Las macromoléculas que constituyen la matriz extracelular son de cuatro grandes tipos: sistema colágeno, sistema elástico, proteoglicanos, glicoproteínas multifuncionales (laminina, fibronectina, tenascina, trombospondina y otras). Cada una desempeña funciones de manera integrada con las demás; esto hace que la matriz sea calificada como un verdaderocomplejo funcional. Los colágenos y el sistema elástico constituyen la arquitectura de la matriz extracelular. Las glicoproteínas actúan como moléculas de adhesión del sustrato intercelular, importantes en las interacciones célula-célula y célula-matriz. Los glicosaminoglicanos y proteoglicanos tienen un papel fundamental en el equilibrio hidroelectrolítico y ácido básico.
Los colágenos forman unagran familia de proteínas que tienen por características agruparse formando una estructura supramolecular. De modo general, las moléculas resultan de la asociación de tres cadenas polipeptídicas en con una formación característica de triple hélice. Además de la triple hélice, los colágenos poseen dominios globulares, que le confieren flexibilidad y especificidad a las moléculas que los poseen.Actualmente se conocen aproximadamente 27 tipos de colágenos con diferentes localizaciones y desempeñan diferentes funciones. Los colágenos han sido clasificados teniendo en cuenta la forma en que se agregan: colágenos fibrilares I, II, III, V y XI y colágenos no fibrilares VI, VII, VIII, X.
Los no fibrilares a su vez se clasifican teniendo en cuenta la constitución y presentación de lasfibrillas:
a) Colágenos que forman membrana; son tipo IV, VI y VIII.
b) Colágenos con interrupción de la triple hélice (grupo de FACITS = Fibrila
associated collagen whit interrupted triple hélice); son tipo IX, XII, XIV.
c) Colágenos que forman microfibrillas en cuenta de rosario; son tipo VI.
d) Colágeno que forman fibras de anclaje; son tipo VII.
El colágeno tipo I es un heterotrímero formadopor dos cadenas α1 y una cadena α2 , con 300 nm de longitud. Se encuentra en la dermis, en el tendón, en la lámina propia de todas las mucosas y en la placenta se localiza a nivel del estroma velloso. Es la molécula más abundante, y la encontramos además en los procesos de inflamación crónica y fibrosis, sustituyendo los tejidos parenquimatosos, como fue observado en las vellosidades coriales dela placenta de mujeres con Enfermedad Hipertensiva del Embarazo (EHEE).
El colágeno tipo II es un homotrímero formado por tres cadenas α1 y se encuentra en tejidos que necesitan más elasticidad y menor rigidez, como los tejidos embrionarios y linfáticos. En la vellosidades coriales se localiza debajo del trofoblasto y en el estroma de la placenta.
El colágeno tipo III es un homotrímero formadopor tres cadenas α-1 . Se encuentra en los tejidos que necesitan más elasticidad y menor resistencia como los tejidos embrionarios, linfáticos y formando parte del estroma vellositario normal.
El colágeno tipo V es un heterotrímero, presenta tres cadenas α-1 (V), α-2 (V), α- 3 (V) y se localiza en la piel, el músculo liso y córnea.
El colágeno tipo XI es un heterotrímero formado por las cadenasα-1 (XI), α2 (XI) y α-3 (XI) y se encuentra en el cartílago. Dentro de los colágenos que forman membrana encontramos los tipos IV, VI y VIII.
El colágeno IV se caracteriza por formar una trama filamentosa en forma de una malla conocida como «tela de corral de gallina» y se localiza en las membranas basales. Está formado por dos tipos de cadenas, α-1 (IV) y α-2 (IV), que se asocian para formar unamalla tridimensional. En procesos inflamatorios y en cáncer es destruida por la colagenasa producto de los leucocitos y células neoplásicas.
El colágeno VI es un heterotrímero formado por tres cadenas genéticamente distintas: α-1 (VI), α-2(VI) y α-3 (VI). Posee dos dominios globulares de igual diámetro, separados por un dominio helicoidal corto de 110 nm; tiene una secuencia de 335 a 336...