Motores de miosina

1. MOTORES DE MIOSINA Y SU RELACION CON EL CANCER

1.1. LA MIOSINA
La miosina es una proteína fibrosa, con filamentos que poseen una longitud de 1,5 µm y un diámetro de 15 nm. Ésta se encuentra implicada en la contracción muscular por interacción con la actina. Es la proteína más abundante del músculo esquelético, ya que representa entre el 60% y 70% de las proteínas totales; además es elmayor constituyente de los filamentos gruesos.
La miosina es una ATPasa; es decir, que hidroliza el ATP para formar ADP y Pi (piruvato), reacción que proporciona la energía para la contracción muscular. Hasta el día de hoy, se han descubierto 13 tipos de miosina, siendo las de mayor importancia la miosina tipo I, II y V, que están presentes en casi todas las células eucariotas, y tres tipos demiosina (VII, XI, XIII) que son exclusivas de las plantas. (Karp, 1998).

1.2. ESTRUCTURA Y COMPOSICIÓN DE LA MIOSINA
La miosina está compuesta de dos cadenas pesadas idénticas y cuatro cadenas livianas. La molécula tiene una región globular de doble cabeza unida a una larga cadena helicoidal de doble hebra. Cada cabeza se une a dos diferentes cadenas ligeras. Todas las miosinas tienen lasecuencia: Gly - Glu - Ser - Ala - Gly - Lys - Thr; que es similar a la secuencia encontrada en el sitio activo de otras ATPasas. La lisina se une al alfa fosfato del ATP.
La estructura α-helicoidal ininterrumpida de la cola de la miosina es favorecida por la ausencia de prolina en intervalos de más de 1000 residuos y por la abundancia de leucina, alanina y glutamato. La porción globular de lamiosina se combina con la actina (actividad ATPásica). En la miosina, dos de las cadenas ligeras son idénticas (una en cada cabeza) y pueden ser removidas sin pérdida de la actividad ATPásica; mientras que las otras dos cadenas ligeras no son idénticas y se ven requeridas para la actividad ATPásica y para la unión de la miosina a la actina.
La miosina puede separarse con la tripsina, en dosfragmentos llamados meromiosina ligera y meromiosina pesada. La meromiosina ligera forma filamentos, carece de actividad ATPásica y no se combina con la actina. La meromiosina pesada cataliza la hidrólisis del ATP, además se une a la actina pero no forma filamentos. Su importancia radica en que genera la fuerza para la contracción muscular. A su vez, la meromiosina pesada puede separarse por la papaína endos subfragmentos en forma de bastón llamado S2. Cada fragmento S1 tiene un sitio con actividad ATPásica y un sitio de unión a la actina. (Wikipedia, 2011).
1.3. COMPOSICIÓN DE LAS MICROFIBRILLAS
Cada microfibrilla consta de múltiples microfilamentos, los cuales son unas hebras delgadas o gruesas compuestas químicamente de dos proteínas especiales, actina y miosina. Los microfilamentos de unamicrofibrilla no abarcan toda la extensión de la fibra muscular, sino que se dividen en compartimentos llamados sarcómeros.
La agrupación de microfilamentos delgados o de actina forman las bandas transversales claras de una miofibrilla y la agrupación de las segundas o de miosina, las bandas oscuras. Las primeras se conocen también como bandas I y las segundas como bandas A (mismas que sealternan). Las banda I y A en conjunto se denominan sarcómero. Un sarcómero está separado de los otros por zonas angostas de material denso que son las líneas Z. Los filamentos delgados se fijan en las líneas Z y se proyectan en ambas direcciones.
Además de actina, los microfilamentos delgados contienen otros dos tipos de proteína, así como sitios receptores de miosina. Cada filamento de miosina poseeunas pequeñas proyecciones denominadas puentes, las que al interactuar con los filamentos de actina producen la contracción.
Los microfilamentos gruesos se interdigitan con los extremos libres de los microfilamentos delgados y ocupan la banda A de la sarcómera. En la mitad de esta banda se aprecia la zona H. Las moléculas de miosina que la integran, tienen zonas por las cuales pueden unirse a...