proteínas

 -lactoglobulina
La  -lactoglobulina es la proteína más abundante en el lactosuero bovino, en el que alcanza concentraciones de 2 a 4 mg/ml, representando alrededor de la mitad de las proteínas del lactosuero. Está presente teambién en la leche de otras especies, como la yegua y la cerda, pero no se encuentra en la leche humana. Está formada por una sola cadena de 162 aminoácidos, con un pesomolecular de unos 18.400. Su secuencia se conoce desde 1976. 

Existen varias variantes genéticas, siendo las más comunes lal llamadas A y B, que difieren en dos aminoácidos. La variante A tiene una valina en la posición 118, y un aspártico en la posición 64, minetras que la variante B tiene, respectivamente, alanina y glicina. 

Al pH de la leche, la  -lactoglobulina de los rumiantes (noasí la de otras especies) se presenta en forma de dímeros con los monómeros unidos de forma no covalente. Estos dímeros se forman entre pH 7,5 y pH 5,2, el punto isoeléctrico de la -lactoglobulina. Por encima de pH 7,5 y por debajo de pH 3,5, la  -lactoglobulina está en forma de monómeros, mientras que entre pH 5,2 y pH 3,5 se encuentra en forma de octámeros. 

La estructura terciaria de losmonómeros de la  -lactoglobulina está mantenida por dos puentes disulfuro. También existe un grupo tiol libre, el correspondiente a la cisteína que ocupa el lugar 121 en la secuencia. Este tiol es muy importante en la asociación de la  -lactoglobulina con otras moléculas, especialmente con la  -caseina. Esta asociación tiene una gran influencia en la coagulación de la leche inducida por laquimosina. Los puentes disulfuro son también bastante reactivos, y dan lugar a reacciones de intercambio de sulfidrilos. La  -lactoglobulina se desnaturaliza con relativa facilidad por el calor, especialmente en ausencia de ligandos asociados. 

La  -lactoglobulina es capaz de interaccionar con distintas moléculas hidrofóbicas, especialmente el retinol y los ácidos grasos. Esta propiedad, además deestar probablemente relacionada con su función biológica, hace que tenga buenas propiededes emulsionantes. La  -lactoglobulina es la mas hidrofóbica de las del proteínas comunes del lactosuero. facilidad por el calor, especialmente en ausencia de ligandos asociados. 




Acido palmitico ligado 

Cadena polipeptídica 

Puentes disulfuro 

Grupo tiol libre 


La función dela  -lactoglobulina no se ha establecido todavía con seguridad, aunque probablemente, al menos en el caso de los rumiantes, se trata de una proteína transportadora de ácidos grasos, que ejerce su función en el tubo digestivo del lactante.



Es una especie de la familia de las leguminosas  cultivada por sus semillas, de medio contenido en aceite y alto de proteína. El grano de soja y sus subproductos (aceite yharina de soja, principalmente) se utilizan en la alimentación humana y del ganado. Se comercializa en todo el mundo, debido a sus múltiples usos.
El cultivo de soja es un factor muy valioso si se efectúa en el marco de un cultivo por rotación estacional, ya que fija el nitrógeno en los suelos, agotados tras haberse practicado otros cultivos intensivos. En cambio, el monocultivo de soja acarreadesequilibrios ecológicos y económicos si se mantiene prolongadamente y en grandes extensiones.
Características Del Grano De  Soya
La semilla de soya se compone de proteínas, lípidos, hidratos de carbono y minerales; siendo las proteínas y los lípidos las partes principales, constituyendo aproximadamente un 60 %  de la semilla. Las proteínas tienen un alto contenido delaminoácido lisina comparado con otros cereales.
Se considera que la semilla de soya limpia y seca con un 12 % de humedad puede ser almacenada hasta por 2 años sin pérdida alguna de su calidad. 
Solubilidad de las proteínas de soya
En medio acuoso, un 85% del nitrógeno es soluble a pH 2 ò 7 (y a pH 11 puede solubilizarse hasta un 95%). Las globulinas principales constituyentes proteicos, son insolubles en una...