Proteinas

PROTEÍNAS
ÍNDICE
1. Introducción 2. Funciones de las proteínas 3. Estructura de los aminoácidos 4. El enlace peptídico. Péptidos y proteínas 5. La estructura de las proteínas. Desnaturalización. 6. Clasificación de las proteínas

1. INTRODUCCIÓN
Las proteínas son las moléculas que desempeñan la mayor parte de la actividad de las células además de tener importantes funciones estructurales.Las proteínas son fruto de la polimerización de unas unidades básicas llamadas aminoácidos que se unen entre sí formando enlaces peptídicos.
Estructura tridimensional de la mioglobina

2. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
• Función estructural: cuando forma parte del armazón o cuerpo de otras estructuras celulares o tisulares (tejidos). Son ejemplos el colágeno que forma parte de la sustanciaintercelular de los tejidos conectivos, las proteínas que forman parte de la cápsida de los virus o la tubulina cuya polimerización de lugar a cilios y flagelos. • Función reguladora. Son aquellas que intervienen en los procesos de señalización química como algunas hormonas (insulina, hormona de crecimiento), en la activación de genes como los factores de transcripción o bien los receptores proteicos demembrana que desencadenan cambios en las células cuando les llega el ligando específico. • Proteínas contráctiles como la actina y la miosina del músculo. • Proteínas de transporte, como la hemoglobina y mioglobina que transportan y almacenan oxígeno respectivamente, la albúmina sérica que transporta ácidos grasos o las proteínas transportadoras de membrana como los “carriers” o la bomba de sodio ypotasio. • Proteínas de almacenamiento reserva. Es el caso de ovoalbúmina en el huevo, la caseína en la leche o la gliadina presente en los cereales. • Proteínas de defensa como los anticuerpos o inmunoglobulinas o el complemento. • Función enzimática. Los enzimas son biocatalizadores orgánicos. Tienen un capítulo aparte en estos apuntes.

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3. LA ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS
Losaminoácidos son las unidades (monómeros) que forman parte de las proteínas. Existen unos 300 aminoácidos distintos aunque la mayoría de las proteínas de los seres vivos contienen 20 aminoácidos distintos.

El orden en el que estos aminoácidos se unen para constituir las proteínas está determinado por el ADN. Para que muchas proteínas funcionen correctamente necesitan la presencia de partes no proteícasque reciben el nombre de grupos prostéticos. El grupo hemo de lo hemoglobina sería un ejemplo. Los aminoácidos tienen un átomo de carbono central llamado α al que se une un grupo amino, un hidrógeno y un grupo carboxilo (ácido). Esta estructura es común a todos. Los aminoácidos se diferencian entre sí según el grupo orgánico “R” que se una a la cuarta valencia del carbono a. Según la naturaleza delgrupo R los aminoácidos se clasifican en: • Aminoácidos con grupo R apolar o hidrófobos. • Aminoácidos con grupo R polar o hidrófilos • Aminoácidos con grupo R ácido y cargados negativamente (también son hidrófilos) • Aminoácidos con grupo R básico y cargados positivamente (también son hidrófilos)

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El carbono α de los aminoácidos es asimétrico salvo en el caso de la glicina. Por esta razónlos aminoácidos presentan enantiómeros D y L. (Generalmente en los s.v. son L) Se denominan aminoácidos esenciales aquellos que no se pueden fabricar a partir de otros aminoácidos o de otras biomoléculas y, por lo tanto, deben de ser ingeridos en la dieta. Este concepto de “esencial” es ampliable a otro tipo de biomoléculas. En la especie humana son 10: Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met,Phe y Trp.

IONIZACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS (ideas generales)
Cuando un aminoácido se disuelve en agua, se encuentra en solución en forma de ion dipolar o zwitterion. Según el pH del medio el tipo de ionización de un aminoácido cambia y también sus cargas lo que puede ocasionar cambios en la forma espacial de la proteína que los contiene situación que puede resultar peligrosa. En medios ácidos...