Traduccion

Tabla 14-2
Reglas empíricas para la interpretación de la absorción de espectro de macromoléculas biológicas.
1. Si los aminoácidos triptófano, tirosina, fenilalanina, e histidina son desplazados aun ambiente polar menor, %max y ἑ aumentan. Por lo tanto:
A. Si el espectro de un aminoácido en una proteína en un polo solvente muestra que %max y ἑ son mas altos de los que ellos son en elaminoácido libre en el mismo disolvente, después el aminoácido debe estar en una región interna de la proteína (“enterrada”) y rodeados de aminoácidos no polarizados.
B. Si el espectro de una proteína essensible a cambios en la polaridad del disolvente, el aminoácido mostrando el cambio en %max y ἑ deben estar en la superficie de la proteína.
Para hacer uso de esta regla, debe ser determinado que elcambio en la polaridad no causa un cambio conformacional que podría traer un aminoácido interno a la superficie. Este tipo de cambios no suelen ocurrir con las solvencias usadas.
2. Para aminoácidos,%max y ἑ siempre aumentan si en un grupo valorable (por ejemplo el OH de tirosina, imidazol de histidina, y SH de cisteína) es cargado. Por lo tanto, cuando el PH cambia:
A. Si no hay cambio espectralobservado por uno de esos cromóforos y si el PH cambia es tal la valoración de un aminoácido libre habría ocurrido, el cromóforo debe estar enterrado en una región no polarizada de la proteína.
B.Si el cambio espectral como función de PH indica que el grupo inonizable tiene el mismo PK como si estuviese en una solución libre, después el aminoácido esta en la superficie de la proteína.
C. Si elcambio espectral como función de PH indica un PK muy diferente, el aminoácido es probable que este en un fuerte ambiente polar (por ejemplo, tirosina rodeada de grupos carbosílicos).

3. Parapurinas y pirimidinas ἑ disminuyen como sus sistemas de anillos se convierten en paralelos y cercanos los unos a los otros (mas apilados). El valor de ἑ disminuye en las siguientes series: base libre...