T 3 PROPIEDADES FISICAS Y QUIMICAS DE LOS ALIMENTOS PROTEINAS Y LIPIDOS




Sinergias
INSTITUCIÓN EDUCATIVA MARÍA DE LOS ÁNGELES CANO MÁRQUEZ
TÉCNICO EN PROCESAMIENTO DE FRUTAS Y HORTALIZAS- PROGRAMA DE INTEGRACIÓN CON EL SENA

QUIMICA DE ALIMENTOS
ONCE
T-3
Elaborado por
Gabriel Taborda


TEMA: PROPIEDADES QUIMICAS Y FISICAS DE LOS ALIMENTOS.
TALLER: PROTEINAS YLIPDOS.



OBJETIVO: Proveer al aprendiz de conocimientos técnicos en la composición y cualificación delcontenido de proteínas y lípidos en alimentos.



LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son moléculas de gran tamaño constituidas por carbono, hidrógeno, nitrógeno y oxígeno. Algunas poseen además azufre y fósforo y, en menor proporción, hierro, cobre y magnesio.
Estas sustancias desempeñan funciones fundamentales en el organismo, como la regulación de procesos bioquímicos (forman parte de hormonas,vitaminas y enzimas), defensa (formación de anticuerpos), transporte (por ejemplo, transporte de oxígeno en la sangre por medio de la hemoglobina), aporte energético, catálisis (aceleran la velocidad de las reacciones químicas), contracción muscular (a través de la miosina y la actina), estructura y sostén del organismo (tejido conjuntivo).

ESTRUCTURA QUÍMICA

Las proteínas están formadas por cientos omiles de aminoácidos, que son moléculas más simples y se caracterizan por tener un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) unidos al mismo carbono.



Poseen además una cadena lateral (R1), que es diferente para cada aminoácido (hay 20 tipos de cadenas laterales y por lo tanto, 20 aminoácidos distintos). Dependiendo de las características del grupo R1, los aminoácidos se dividen en: nopolares, polares y con carga eléctrica (ácidos y básicos).

Clasificación de aminoácidos:

NO POLARES
POLARES
Glicina leucina
Alanina isoleucina
Valina triptófano
Prolina fenilalanina
metionina
Asparagina
Glutamina
Tirosina
Sisteina
Treonina
CON CARGA ELECTRICA
ACIDOS
BASICOS
Acido aspartico
Acido glutamico
Arginina
Lisina
Histidina.

Los aminoácidos seunen entre sí a través de enlaces peptídicos que son enlaces covalentes entre el grupo –COOH de un aminoácido y el grupo –NH2 de otro.



La forma que adoptan las proteínas en el espacio depende de la secuencia de aminoácidos (tipos de aminoácidos presentes y orden en el que se unen) y de las condiciones externas, como el pH, la concentración de sales y la temperatura, entre otros. La estructuranativa de una proteína (estructura que no fue modificada por ningún agente externo) puede presentar cuatro niveles de organización, aunque el cuarto nivel no siempre existe asi:

DESNATURALIZACIÓN

Durante la preparación de alimentos, el cambio de temperatura, el amasado, el batido, el aumento de acidez o el agregado de sales, pueden modificar estas estructuras provocando la desnaturalización dela proteína, es decir, la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria o cuaternaria, sin pérdida de la estructura primaria (sin ruptura de la cadena). Muchas veces la desnaturalización es reversible y la proteína vuelve a su forma nativa, es decir adopta la misma forma que tenía antes de desnaturalizarse. En cambio, otras veces, el proceso es irreversible.




PROPIEDADES FUNCIONALES

Una delas principales propiedades de las proteínas es su capacidad para formar distintas estructuras en los alimentos como espumas (merengue), emulsiones (mayonesa, manteca), geles (gelatina, clara de huevo duro) y masas (panes). Aunque son estructuras con características muy diferentes todas tienen en común que se forman a partir de la proteína desnaturalizada, es decir, la proteína tiene que perder suestructura nativa y reacomodarse para formar las nuevas estructuras.

GELES: Los geles son redes tridimensionales capaces de retener mucha agua en su interior. Para que pueda formarse es necesario que haya un balance entre las fuerzas atractivas que mantienen unidas a las cadenas proteicas adyacentes y las fuerzas repulsivas que permiten que se formen huecos o cavidades donde queda retenida el...