amialasa salival


ACTIVIDAD DE LA AMILASA SALIVAL




INTEGRANTES

CLAUDIA VANESA SOLARTE
CARLOS ALBERTO MARTINEZ
CHRISTIAN DAVID MUÑOZ MOSCOSO





PRESENTADO A
CLARA INES HURTADO SANCHEZ





UNIVERSIDAD DEL CAUCA
POPAYAN, CAUCA 29 DE ABRIL DE 2013

ACTIVIDAD DE LA AMILASA SALIVAL
RESUMEN
En esta práctica se realizaron 4 pruebas donde se determinó cualitativamente la actividadenzimática de la amilasa salival que hace parte de nuestro bolo alimenticio y de gran importancia para la alimentación de los seres humanos. Primero se recolecto y se preparó la muestra, luego se realizaron pruebas variando el pH, la temperatura, tiempo, sustrato, y en presencia de activadores o inhibidores, y así se obtuvo que la enzima tiene una actividad optima, a una temperatura ambiental, a un pHcercano a 7 y en presencia de aquel sustrato especifico.
DATOS
Tabla 1. Labilidad térmica de la enzima

Enzima
Condiciones
Sustrato
Incubación
Coloración con lugol
1
Amilasa
Hervida
Almidón
10min, 37°
Azul oscuro
2
Amilasa
Nativa
Almidón
10min, 37°
Azul claro, transparentoso
3
Amilasa
Nativa
Almidón
10min, 0°
Amarillo claro

Tabla 2. Influencia del pH sobre la actividadenzimática

Enzima
pH del medio
sustrato
Incubación
Coloración con lugol
1
Amilasa
4.0
Almidón
10min, 37°
Azul oscuro
2
Amilasa
6.8
Almidón
10min, 37°
No hubo cambio de color
3
Amilasa
8.5
Almidón
10min, 37°
No hubo cambio de color
Tabla 3. Especificidad de las enzimas

Enzima
Sustrato
Incubación
Coloración con Felling
Coloración con lugol
Después de calentar
1Amilasa
Almidón
10min, 37°

Amarillo transparentoso claro
Transparente
2
Sacarasa
Almidón
10min, 37°

Azul oscuro
Transparente
3
Amilasa
Sacarosa
10min, 37°
En el fondo azul oscuro y arriba azul claro

Azul oscuro en el fondo y azul claro arriba
4
Sacarasa
Sacarosa
10min, 37°
Azul oscuro

Café oscuro
Tabla 4. Influencia de los activadores e inhibidores

EnzimaActivador e inhibidor
sustrato
Incubación
Coloración con lugol
1
Amilasa
NaCl
Almidón
10min, 37°
Amarillo claro transparente
2
Amilasa
CuSO4
Almidón
10min, 37°
Azul oscuro

DISCUSION DE RESULTADOS
La amilasa salival es una enzima que posee la misma especificidad que la amilasa del jugo pancreático, reduce el almidón a moléculas de oligosacáridos. El pH óptimo de la amilasa salival esde alrededor de 7, pero la enzima se activa a un pH de entre 4 a 11.
La digestión de los carbohidratos comienza en la boca, donde los alimentos se mezclan con la amilasa salival (ptialina) que degrada los enlaces alfa 1,4 del almidón liberándose maltosa, glucosa y dextrinas de almidón que poseen todos los enlaces alfa 1,6 de a amilopectina.
2 (C6H10O5)n n C12H20O10 n C12H22O11Almidón Dextrina Maltosa

El almidón es una mezcla de dos polisacáridos, amilosa (10-20%) y amilopectina (80-90%) ambos formados por unidades de glucosa.

Labilidad Térmica
Uno de los factores físicos que afectan e influyen en la enzima es la temperatura en que se encuentre dicha enzima. La temperatura óptima para que la enzima se encuentre es deaproximadamente entre 36°C y 41 °C.
El aumento de la temperatura al medio donde se encuentra la enzima en un grado moderado produce la aceleración de la velocidad de la reacción ya que se activa las moléculas de sustrato pero si la temperatura sube de forma violenta y esta sobrepase los 50°C se produce que la enzima se inactive de igual modo si la temperatura desciende ocurre la inactivación dela enzima.


En nuestra practica se observó que en el tubo numero 1 hubo una coloración azul oscura, esto se debe a que previamente se calentó la amilasa y esta se desnaturalizo por lo cual no se alcanza a catalizar la solución de almidón.
En el tubo nuero 2 podemos decir que la actividad de la enzima fue buena, ya que las condiciones son muy similares a las del cuerpo humano, es decir a la...