aminoacidos no esenciales

Aminoácidos Esenciales vs. no Esenciales
No esenciales
Esenciales
Alanina
Arginina*
Asparragina
Histidina
Aspartato
Isoleucina
Cisteina
Leucina
Glutamato
Lisina
Glutamina
Metionina*
Glicina
Fenilalanina*
Prolina
Treonina
Serina
Triptófano
Tirosina
Valina
*Los aminoácidos arginina, metionina y fenilalanina se consideran esenciales por razones no directamente relacionadaspor la falta de síntesis. La arginina es sintetizada por las células de mamíferos pero en un rango que es insuficiente para resolver las necesidades de crecimiento del cuerpo y la mayoría que es sintetizada es procesada para formar urea. La metionina es requerida en grandes cantidades para producir cisteina, si el último aminoácido no es provisto adecuadamente en la dieta. Igualmente, lafenilalanina se necesita en grandes cantidades para formar tirosina, si este último aminoácido no es adecuadamente provisto en la dieta.
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Biosíntesis de Aminoácidos no Esenciales
Glutamato y Aspartato
El glutamato es sintetizado a partir de su distribuido ampliamente α-ceto ácido precursor por una simple 1-paso transamination reacción catalizada por el glutamato deshidrogenasa. Como seseñala en el metabolismo de nitrógeno, el glutamato dehidrogenasa reacción desempeña un papel central en la homeostasis global de nitrógeno.

Reacciones de glutamato deshidrogenasa
Como el glutamato, aspartato es sintetizado por una simple 1-paso transamination reacción catalizado por aspartato aminotransferasa, AST (anteriormente denominado suero glutamato-oxalato transaminasas, SGOT).Aspartato también puede derivarse de asparragina (cuya síntesis se expone a continuación) a través de la acción de asparaginasa. La importancia de aspartato como precursor de ornitina para el ciclo de la urea es se describe en el metabolismo de nitrógeno .

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Alanina y Ciclo de Glucosa-Alanina
Aparte de su papel en la síntesis de proteínas, la alanina es segunda en importanciasolamente con respecto a la glutamina como aminoácido circulante. En esta capacidad sirve únicamente en la transferencia de nitrógeno de tejidos periféricos al hígado. La alanina es transferida a la circulación por muchos tejidos, pero principalmente por el músculo, en el cual la alanina se forma del piruvato en un rango proporcional a los niveles intracelulares de piruvato. El hígado acumulaalanina plasmática, revierte la transaminación que ocurre en el músculo, y aumenta proporcionalmente la producción de urea. El piruvato es oxidado o convertido a glucosa vía gluconeogénesis. Cuando la transferencia de alanina del músculo al hígado se une con el transporte de glucosa desde el hígado de regreso al músculo, este proceso se conoce como ciclo de la glucosa-alanina. La característica clavedel ciclo es que los tejidos periféricos exportan piruvato y amoniaco al hígado (que son potencialmente limitantes para el metabolismo), en donde se recicla el esqueleto de carbono y se elimina la mayoría del nitrógeno.
Hay 2 vías principales de producción de alanina muscular: directamente de la degradación de proteínas, y vía transaminación de piruvato por la alanina transaminasa, ALT (tambiéndesignada como glutamato piruvato transaminasa sérica, SGPT).


El ciclo de la glucosa-alanina se utiliza sobre todo como mecanismo del músculo esquelético para eliminar el nitrógeno al mismo tiempo que reabastece su suministro de energía. La oxidación de la glucosa produce piruvato que puede experimentar transaminación a alanina. Esta reacción es catalizada por la alanina transaminasa, ALT (laALT se llamaba glutamato piruvato transaminasa sérica, SGPT). Además, durante períodos de ayuno, la proteína del músculo esquelético es degradada por el valor de energía de los carbones de los aminoácidos y la alanina es un aminoácido principal en la proteína. La alanina entonces entra en la corriente sanguínea y es transportada al hígado. Dentro del hígado la alanina se convierte de nuevo a...