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Curso: Biología Mención

Módulo Nº 03 Unidad I: Organización, Estructura y Actividad Celular











Proteínas y Metabolismo.




Modelos estructurales de proteínas transportadoras de oxígeno
(hemoglobinas) basados en análisis de cristalografía de rayos X.


I) PROTEÍNAS.

Las proteínas son las principales macromoléculas de los seres vivos, constituyenmás de la mitad del peso seco de una célula y son responsables de una gran cantidad de funciones. Cada uno de nosotros tiene más de diez mil tipos diferentes de proteínas, cada una de ellas con una estructura tridimensional única que le confiere una función específica.
Todas las proteínas están formadas por la misma estructura básica, son polímeros lineales formados por la unión de monómerosllamados aminoácidos. Los aminoácidos son moléculas constituidas por C, H, O, N y en algunos casos poseen también átomos de azufre (S).

1. AMINOÁCIDOS (TABLA 1)

Son moléculas de bajo peso molecular que se caracterizan por poseer un grupo amino (-NH2), que tiene características básicas, y un grupo carboxilo (-COOH), con propiedades ácidas, ambos grupos unidos al mismo carbono central.

Lafórmula general de un aminoácido es:

Átomo de carbono α (quiral) H
H2N C COOH

Grupo amino R Grupo carboxilo
(Básico) (Radical) (Ácido)


R es el radical, cadena lateral que diferencia a los aminoácidos en cuanto a tamaño, forma, carga eléctrica, etc., dando origen a alrededor de 20 aminoácidos diferentes que se encuentran formando parte estructural de las proteínas. Al pH delplasma sanguíneo (7,2) o del líquido intracelular (7,1) el grupo amino y el grupo carboxilo están ionizados.







H


H


H
+H3N

C

COOH
+H3N

C
COO-

H2N
C COO-

R R R

pH ácido pH neutro pH básico






Figura 1. Los aminoácidos son anfóteros, es decir pueden actuar como ácidos (dadores de protones) o como bases (aceptores de protones) dependiendo delmedio.




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Tabla 1. Los veinte aminoácidos proteicos y sus características estructurales.

Grupo R
no polar
Grupo R
Polar sin carga
Grupo R polar
con carga negativa o positiva

1.Alanina
(Ala)


CH3
H

C COO-
9.Glicina (Gly)
H

H C COO-
16.Ácido aspártico
(Asp)

-O
C CH2
H

-
C COO


2. Valina
(Val)



CH3
CH CH3

NH +

H

C COO-

+10.Serina (Ser)

OH CH2

NH +

H

C COO-

+
O

17. Ácido glutámico (Glu)
-O
C CH2
O

NH +

H

-
CH2 C COO

+


3.Leucina
NH3

H


11.Treonina (Thr)
NH3

H


18. Lisina (Lis)
NH3

H
(Leu)
CH3
CH CH

C COO-

CH CH

C COO-

+
2
CH3 +
3

OH +
H3N
CH2
CH2
CH2
CH2
C COO-

+

4.Isoleucina
(Ile)
NH3
H

12. Cisteína (Cys)NH3
H

19. Arginina (Arg)
NH3
H
CH3
CH2 CH
C COO-

+
HS CH2
C COO-
H2N C NH
CH2
CH2
CH2
C COO-

5.Prolina
(Pro)
CH3

H2
C
NH3

13.Tirosina
(Tyr)
NH +

H
NH +
20.Histidina (His)
NH +
H
H2C

C COO- HO

CH2

-
C COO
HC C
CH2
C COO-

+


6.Fenilalanina
(Phe)
H2C +
N H H2
H CH C





COO-


14.Asparagina (Asn)
NH2

NH +

HHN NH
+ C
H
NH3
2 C CH2
O
+
C COO-

+
NH3
7.Triptófano (Trp) 15.Glutamina (Gln)
H
NH2
NH3


H


Tabla 2. Necesidades diarias de aminoácidos esenciales (g)
C CH2

C
C

NH +
COO-
C CH2
O
CH2
C COO-

+
N H H

8.Metionina (Met)
H
NH3

CH3

S CH2

CH2

C COO-

NH +


Concepto de aminoácido esencial.
La mitad de los aminoácidos necesarios paraarmar proteínas deben ingerirse en la dieta debido a que los animales no los podemos sintetizar, recibiendo el nombre de aminoácidos esenciales (Tabla 2).

(1) Necesario para bebes y niños en crecimiento

(2) Esencial pero en cantidades inferiores a las expresadas


3

2. POLIPÉPTIDOS.

Los aminoácidos se unen entre sí mediante
enlaces peptídicos para construir los...