Catabolismo De Aminoacidos

Seminario Catabolismo de Aminoácidos

1.- ¿Dónde se cataboliza la gran mayoría de los aminoácidos?
Hígado

2.- ¿Cómo se transporta el nitrógeno desde tejido extrahepático hacia el hígado? Transporte del amonio extra hepático al hígado
El amonio generado en la desaminación oxidativa es tóxico para las células, por lo que es convertido a urea en el hígado. Ya que todos los tejidos extrahepáticos producen amonio, es necesario un sistema de transporte adecuado. La mayoría utiliza a la enzima glutamina sintetasa para convertir el amonio en glutamina, producto atóxico. La glutamina se trasporta por la sangre al hígado, en donde la glutaminasa la hidroliza y se libera el amonio. Por otro lado, dado que el músculo obtiene energía principalmente de la glucólisis, utiliza una ruta diferente,el ciclo de
la glucosa-alanina. El piruvato que se genera en la glucólisis experimenta una transaminación con glutamato, consecuentemente se forma alanina. El glutamato a su vez ha obtenido su nitrógeno del amonio gracias a la glutamato deshidrogenasa. La alanina se transporta del músculo al hígado donde pierde su nitrógeno en forma de amonio mediante transaminación y desaminacion. Latransaminación de alanina genera piruvato a partir del cual se sintetiza glucosa por gluconeogénesis. La glucosa se libera a la sangre para dirigirse al músculo o para nutrir al cerebro. Este proceso cíclico permite al músculo eliminar el amonio y tener glucosa disponible.

3.- Nombre las formas en que el exceso de nitrógeno es excretado
La urea se forma a lo largo de una secuencia de cinco reacciones enel hígado, de la cuales cuatro forman un ciclo:
1) En la mitocondria, la enzima mitocondrial cabamoil fosfato sintetasa I, que técnicamente no forma parte del ciclo de la urea, cataliza la reacción limitante. Condensa amonio y bicarbonato para formar carbamoil fosfato, quien proporciona uno de los dos átomos de nitrógeno de la urea. Esta reacción es irreversible y requiere de 2 ATP. En loseucariotas la carbamoil fosfato sintetasa II es citosólica, usa glutamina como donador de nitrógeno y esta involucrada en la síntesis de pirimidinas.
2) El grupo carbamoil del carbamoil fosfato es transferido a la ornitina formando citrulina. Esto ocurre dentro de la mitocondria gracias a la ornitina transcarbamoilasa. La citrulina debe salir de la mitocondria para que pueda continuar el ciclo dereacciones.
3) La citrulina, en el citosol, se condensa con el aspartato produciendo argininsuccinato, el aspartato proporciona el segundo átomo de nitrógeno de la urea. La argininsuccinato sintetasa, responsable de la reacción, requiere de dos enlaces de alta energía del ATP.
4) El argininsuccinato se convierte en arginina al liberar fumarato, con la participación de la argininosuccinasa. Laarginina es el precursor inmediato de la urea. En el ciclo de Krebs el fumarato se transforma en oxalacetato, el cual por transaminación se convierte nuevamente en aspartato.

5) Por último la arginasa hidroliza a la arginina con lo que se restaura la ornitina y se libera la urea. La urea es excretada a través de la orina y la ornitina es trasladada a la mitocondria, para que nuevamente reaccione conel carbamoil fosfato y el ciclo continúe.

4.- Describa el proceso de desaminación de los aminoácidos mencionando el requerimiento de grupo prostético.
5.- Describa las características del proceso de desaminación oxidativa. ¿Cuál es la enzima clave de este proceso y cómo está regulada?
El grupo -amino (nitrógeno) de los aminoácidos es separado del esqueleto de carbono, mediante el desarrollocoordinado de la transaminación y la desaminación oxidativa. Durante la transaminación, el grupo -amino de los aminoácidos proteicos, excepto lisina, treonina y prolina, se transfiere a un cetoácido (esqueleto de carbono), en consecuencia se forma un nuevo aminoácido y se libera el cetoácido correspondiente al aminoácido inicial. Esta reacción es catalizada por las enzimas aminotransferasas,...