Cinética
Páginas: 6 (1335 palabras)
Publicado: 21 de marzo de 2012
INTRODUCCION
La conducta de las proteínas: ENZIMAS
Historia:
CAPITULO 6
Biochemistry 6th Edition Campbell and Farrell
1700: estudios de la digestión de carnes mediante secreciones del estómago. 1800: convertir almidón en azúcar mediante la saliva. 1810: comienzan estudios sobre fermentación. 1850: Louis Pasteur concluyó estudios sobre fermentación de azúcares enalcoholes por levadura y catalizado por fermentos.
INTRODUCCION
Clasificación enzimática
Historia:
1897: Buchner descubrió que los extractos de levadura podían convertir el azúcar en alcohol. Fermentación se llevaba a cabo por la presencia de moléculas. Kühne llamó las moléculas enzimas. 1926: ureasa fue aislada y cristalizada. 1930: pepsina, tripsina, y otrasenzimas digestivas fueron cristalizadas.
1. Oxidoreductasas: transferencia de electrones 2. Transferasas: transferencia de grupos 3. Hidrolasas: reacciones de hidrólisis 4. Liasas: adición de grupos a dobles enlaces 5. Isomerasas: transferencia de grupos en la molécula 6. Ligasas: formación de enlaces
1
Clasificación enzimática
AGENTES CATALITICOS
De acuerdo al número de laComisión Enzimática (Enzyme Commission number)
Primer #: tipo de reacción catalizada. Segundo #: indica la subclase; dice el tipo de sustrato o el enlace que se rompe en forma mas precisa. Tercer #: indica la sub-subclase; nos dice el tipo de aceptador de electrones (oxidoreductasas) o el tipo de grupo que se remueve (liasas), etc. Cuarto #: indica el número de serie de la enzimaen su sub-subclase.
Cambian la velocidad de una reacción química. Aceleran la reacción en ambas direcciones disminuyendo la energía de activación. Funcionan en reacciones que pueden ocurrir sin su presencia (exergónica). Permanecen inalterados al final de la reacción.
6.1 Las enzimas son agentes catalíticos biológicos efectivos
6.2 Diferencia entre aspectos cinéticos ytermodinámicos
CATALISIS ENZIMATICA
Energía libre estándar: ΔGo
Función más importante de las proteínas. Todas las enzimas son proteínas globulares excepto las riboenzimas. Aumentan la velocidad de una reacción hasta por un factor de 1020 . Son altamente específicas. La acción enzimática es regulada.
Se refiere a la diferencia entre la energía de los productos y laenergía de los reactivos.
G° = H° - TS°
Las enzimas no cambian el ΔGo ni la constante de equilibrio.
Energía de activación: cantidad de energía necesaria para convertir todas las moléculas de un mol de sustancia reaccionando de su estado raso a su estado de transición.
Las enzimas aumentan la velocidad de la reacción disminuyendo la energía de activación, pero no afectanlos aspectos termodinámicos de las reacciones.
2
Catálisis enzimática
Figura 6.1
La velocidad de una reacción depende de la energía de activación. La diferencia en energía entre el estado inicial y el estado final es dada por: G° = RT l n K
eq
La termodinámica se refiere a la espontaneidad de una reacción. Mientras que la cinética nos dice cuán rápido ocurre la reacción.Una reacción espontánea no es una reacción instantánea.
H2 O2
H2 O +
O2
Efecto de la temperatura
La temperatura puede afectar la velocidad de una reacción.
3
6.3 Cinética de las enzimas
Orden de reacción
La velocidad de una reacción se mide por la velocidad de aparición de los productos o por la velocidad de desaparición de los reactivos.
A + B P
= [P] tDescribe la velocidad de la reacción en términos de la concentración del reactivo o los reactivos. Se determina experimentalmente.
Primer orden
Velocidad = k [A] Depende de la concentración de un solo reactivo. Velocidad = k [A][B] Depende de la concentración de ambos reactivos. Velocidad = k La velocidad no depende de la concentración.
Segundo orden
[A] [B] Rate = _...
La conducta de las proteínas: ENZIMAS
Historia:
CAPITULO 6
Biochemistry 6th Edition Campbell and Farrell
1700: estudios de la digestión de carnes mediante secreciones del estómago. 1800: convertir almidón en azúcar mediante la saliva. 1810: comienzan estudios sobre fermentación. 1850: Louis Pasteur concluyó estudios sobre fermentación de azúcares enalcoholes por levadura y catalizado por fermentos.
INTRODUCCION
Clasificación enzimática
Historia:
1897: Buchner descubrió que los extractos de levadura podían convertir el azúcar en alcohol. Fermentación se llevaba a cabo por la presencia de moléculas. Kühne llamó las moléculas enzimas. 1926: ureasa fue aislada y cristalizada. 1930: pepsina, tripsina, y otrasenzimas digestivas fueron cristalizadas.
1. Oxidoreductasas: transferencia de electrones 2. Transferasas: transferencia de grupos 3. Hidrolasas: reacciones de hidrólisis 4. Liasas: adición de grupos a dobles enlaces 5. Isomerasas: transferencia de grupos en la molécula 6. Ligasas: formación de enlaces
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Clasificación enzimática
AGENTES CATALITICOS
De acuerdo al número de laComisión Enzimática (Enzyme Commission number)
Primer #: tipo de reacción catalizada. Segundo #: indica la subclase; dice el tipo de sustrato o el enlace que se rompe en forma mas precisa. Tercer #: indica la sub-subclase; nos dice el tipo de aceptador de electrones (oxidoreductasas) o el tipo de grupo que se remueve (liasas), etc. Cuarto #: indica el número de serie de la enzimaen su sub-subclase.
Cambian la velocidad de una reacción química. Aceleran la reacción en ambas direcciones disminuyendo la energía de activación. Funcionan en reacciones que pueden ocurrir sin su presencia (exergónica). Permanecen inalterados al final de la reacción.
6.1 Las enzimas son agentes catalíticos biológicos efectivos
6.2 Diferencia entre aspectos cinéticos ytermodinámicos
CATALISIS ENZIMATICA
Energía libre estándar: ΔGo
Función más importante de las proteínas. Todas las enzimas son proteínas globulares excepto las riboenzimas. Aumentan la velocidad de una reacción hasta por un factor de 1020 . Son altamente específicas. La acción enzimática es regulada.
Se refiere a la diferencia entre la energía de los productos y laenergía de los reactivos.
G° = H° - TS°
Las enzimas no cambian el ΔGo ni la constante de equilibrio.
Energía de activación: cantidad de energía necesaria para convertir todas las moléculas de un mol de sustancia reaccionando de su estado raso a su estado de transición.
Las enzimas aumentan la velocidad de la reacción disminuyendo la energía de activación, pero no afectanlos aspectos termodinámicos de las reacciones.
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Catálisis enzimática
Figura 6.1
La velocidad de una reacción depende de la energía de activación. La diferencia en energía entre el estado inicial y el estado final es dada por: G° = RT l n K
eq
La termodinámica se refiere a la espontaneidad de una reacción. Mientras que la cinética nos dice cuán rápido ocurre la reacción.Una reacción espontánea no es una reacción instantánea.
H2 O2
H2 O +
O2
Efecto de la temperatura
La temperatura puede afectar la velocidad de una reacción.
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6.3 Cinética de las enzimas
Orden de reacción
La velocidad de una reacción se mide por la velocidad de aparición de los productos o por la velocidad de desaparición de los reactivos.
A + B P
= [P] tDescribe la velocidad de la reacción en términos de la concentración del reactivo o los reactivos. Se determina experimentalmente.
Primer orden
Velocidad = k [A] Depende de la concentración de un solo reactivo. Velocidad = k [A][B] Depende de la concentración de ambos reactivos. Velocidad = k La velocidad no depende de la concentración.
Segundo orden
[A] [B] Rate = _...
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