Citoesqueleto
Notas básicas
¿Qué es el citoesqueleto? Red intracelular
Composición del citoesqueleto
Red de filamentos proteicos que se extienden a través del citoplasma de todas las células eucariotas
AP Biology
Función del citoesqueleto
Soporte estructural
Mantiene la forma celular Anclaje físico de organelos
Movilidad celular
Movimiento celular Cilios, flagelos, etc.
Regulación
Organiza estructura y
actividades celulares
AP Biology
Composición
Microflilamentos Filamentos intermedios
Microtúbulos
CITOESQUELETO
Microfilamento de Actina
Moléculas de actina
Microtubulo de Tubulina
Subunidades de tubulina
Filamento Intermedio
RED CELULAR CITOESQUELÉTICA
Membrana plasmática
Ribosomas
Retículoendoplásmico rugoso
Microfilamentos
Filamentos intermedios
Microtúbulos Membrana plasmática
Mitocondria
Microfilamentos de Actina
Estructura y función
Estructura
Filamentos de 7nm díametro Filamentos proteicos formados por subunidades de actina Filamento de doble cadena con giro a la derecha
Función
Mantenimiento de la forma celular Movilidad intracelular Motilidad celular Contracción muscular interactuando con la proteína miosina AP División celular (Citocinesis) Biology
4 ATP 2
ATP
3
PDB 2BTF
1
Actina-G G-actin
PDB 2BTF
Actina-G G-actin
El monómero de actina posee cuatro subdominios (1-4) El ATP y el Mg2+ se unen en la hendidura entre los subdominios 2 y 4.
Monómero de actina Actin monomer unido con ATP
with boundATP
ATP
PDB 2BTF
Actina-G G-actin
La actina puede hidrolizar el ATP unido a la molécula y formar ADP, liberando Pi. El monómero de actina puede intercambiar el ADP unido por ATP. La conformación de la actina es diferente dependiendo si está unido ATP o ADP al sitio de unión del nucleótido.
La actina-G (actina globular) unida con ATP, se puede polimerizar para formar la actina-F(actina filamentosa). La actina-F puede hidrolizar el ATP unido en ADP, liberando Pi. El ADP unido al filamento, no puede ser liberado debido a que la hendidura de en la actina se encuentra bloqueada en el filamento El recambio de ADP por ATP sucede cuando el monómero de actina-G se despolimeriza del filamento. Generalmente el ATP se encuentra en mayor concentración que el ADP
G-actin-ATPpolymerization F-actin-ATP Pi F-actin-ADP depolymerization G-actin-ADP ADP/ATP exchange G-actin-ATP
Los filamentos de actina poseen polaridad
Los monómeros de actina se orientan con su hendidura hacia el mismo lado. Este lado del filamento es denominado lado (-) o de despolimerización
actin-ADP
El lado opuesto del filamento es el lado (+) o de crecimiento por polimerización
actin-ATPLos monómeros de actina se unen formando una espiral con giro a la derecha parecida a la doble hélice .
+
Ensamblado del microfilamento de actina: Hidrólisis de ATP
G – Actina unida con ATP
G – Actina unida con ADP F – Actina
Lado (-) crecimiento lento o lado depolimerizante
Hidrólisis de ATP ADP + Pi
Lado (+) crecimiento rápido o lado polimerizante
Ensamblado delmicrofilamento de actina
2. Hidrólisis
3. Liberación de Pi
4. despolimerización 1. Polimerización
5. Recambio de nucleotido
(+)
(-)
(+)
Actina en movimiento Actin treadmilling
(-)
La actina al polimerizar semejan una banda en movimiento, ya que el tamaño de filamento permanece relativamente constante, al tiempo que los monomeros polimerizan en el extremo (+) y despolimerizan elextremo (-)
Las proteínas “tapa” se unen al los extremos de los filamentos de actina La unión de estas proteínas “tapa” puede estabilizar el filamento, impedir su formación o promover su despolimerización Estas proteínas también pueden determinar el tamaño del filamento.
Ejemplos: Tropomodulina se une al extremo (-) e impide la disociación de los monómeros de actina Proteína “cap-Z”...
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