Citoesqueleto
Responsables de degradación Ácidos grasos Compuestos tóxicos Contiene – membrana única – oxidasas y catalasas
2H2O2 Catalasa 2H2O + O2
Peróxido: oxidante fuerte
Citosol o matriz citoplasmatica
Citosol
50% volumen del citoplasma pH = 7,2
Medio interno que se extiende desde envoltura
nuclear hasta membrana plasmatica Espacio no ocupado por: SEM,mitocondrias, peroxisomas
Componentes Citosol
Elementos del citoesqueleto: centrosoma y centriolos
Enzimas (glucolísis) Moléculas que conducen señales dentro de la célula
Compuestos que dirigen síntesis de proteínas celulares y extracelulares (ribosomas, ARNm, ARNt)
Proteasas
Chaperonas
Inclusiones
Inclusiones
Glicosomas o granos de glucógeno Gotas de grasa comoreserva de energía
Musculares estriadas Hepatocitos, musculares estriadas, células secretoras glándula mamaria
Pigmentos de desgaste Cristales
Desconocido
Sintesis de proteínas en citosol
Proteínas se sintetizan en ribosomas de citosol Solo algunas permanecen en citosol Núcleo, SEM, mitocondrias, peroxisomas Sistema de señales se aseguran lallegada de las proteínas a sitios específicos Señales en secuencia proteica: péptido señal y sñeales de anclaje según destino de proteina, cortos segmentos proteicos se localizan en extremo NH o COO de cadena proteica
Ser-Lys-Leu-COO-
Péptido señal para el peroxisoma: +H3N…
Chaperonas
Cadena polipeptídica: contiene información que determina estructura tridimensional de laproteína Chaperonas: proteínas encargadas de que plegamiento sea en momento oportuno y forma adecuada Acompañan a proteína No ejercen acción directa sobre ellas Previenen plegamiento prematuro Cuidan que plegamiento sea correcto
Familia de chaperonas
Hsp60, hsp70, hsp90 Heat shock proteins hsp incrementan en células sometidas a golpes de calor u otros factores de estrés metabólicoDenaturalizacion proteínas Aumentan chaperonas Renaturalización proteínas
Chaperonas consumen energía (hidrólisis ATP), se reutilizan. hsp varían según destino de proteínas
Cadena proteica emana de ribosoma Asocian varias hsp70 para prevenir plegamiento prematuro o su combinación con otras moléculas inapropiadas hsp se desprende al completar síntesis de la proteína hsp60 =chaperoninas Proteína aísla de resto componentes citosólicos y se asegura un plegamiento espontaneo correcto. Proteína se libera de chaperona y fija residencia en el citosol
Proteasomas
Complejo enzimático de 700kD Degrada proteínas citosólicas Mal plegamiento o termino de función Proteasas en conducto central (antecámara) Proteínas marcadas con ubiquitina
U U U U U E1 U E2Proteasoma
U
U
U
Finalizada la degradación proteasomas y ubiquitinas son usados nuevamente
Componentes citoplásmaticos sin membrana
C o m p o n e n te H ia lo p la s m a E s tru c tu ra
S o lu c ió n a c u o s a c o n a lt a c o n c e n t r a c ió n d e p r o t e í n a s , e s e n c ia lm e n t e e n z im a s . R e d t r id im e n s io n a l f o r m a d a p o r f ila m e n t os p r o t e ic o s .
F u n c ió n
P a r t ic ip a c ió n e n p r o c e s o s m e t a b ó lic o s
C it o e s q u e le t o
O r g a n iz a c ió n y c o n t r o l d e l e s p a c io in t e r io r . I n v o lu c r a d o e n la f o r m a , m o v im ie n t o y d iv is ió n c e lu la r .
C e n t r io lo s
M ic r o t ú b u lo s y p e q u e ñ a s f ib r a s
C e n t r o o r g a n iz a d or d e m ic r o t ú b u lo s . F o r m a c ió n d e l h u s o a c r o m á t ic o . F o r m a c ió n d e c ilio s y f la g e lo s .
R ib o s o m a s
D o s s u b u n id a d e s f o r m a d a s p o r A R N y p ro te ín a s
S í n t e s is d e p r o t e í n a s
CITOESQUELETO
Desempeña papel mecánico de apoyo, manteniendo forma celular y posición de sus componentes Establece,...
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