clasificacion de las inmunoglobulinas

Páginas: 6 (1368 palabras) Publicado: 5 de abril de 2013
Las inmunoglobulinas que contienen cadenas alfa se denominan IgA. Las IgA se encuentran principalmente en las secreciones mucosas, en las lagrimas, el colostro y la leche materna. Estas inmunoglobulinas son la defensa inicial de las mucosas contra los agentes patogenos. Ellas aparecen usualmente como dimeros de unidades (LH)2.

Las IgM contienen cadenas pesadas mu. Los anticuerpos tipo IgM seexpresan en la superficie de los linfocitos B y se encuentran fundamentalmente en el plasma. Estos son los primeros anticuerpos producidos en cantidades signficativas contra un antigeno. Las IgM promueven la fagocitosis y activan al sistema del complemento. Aparecen usualmente como pentameros de unidades (LH)2 con sus cadenas pesadas unidas por un pequenho peptido.

Las Ig E contienencadenas pesadas tipo epsilon. La IgE, un monomero (LH)2 , juega un importante papel en las reacciones alergicas y posiblemente en la defense contra infestaciones por algunos parasitos intestinales, ya que se encuentra aumentada en esas situaciones.

El papel fisiologico de las IgD (inmunoglobulinas con cadena pesada) se desconoce. Reconoce a los antigenos en los linfocitos B que no han sidoexpuestos. La estructura de las IgD corresponde tambien a un monomero (LH)2 .

En base al tipo de regiones constantes, las cadenas ligeras tambien se clasifican en dos subclases: Lambda y Kappa. Cada molecula de inmunoglobulina contiene cadenas kappa o cadenas lambda, pero no ambas.

En resumen, las inmunoglobulinas son proteinas que actuan como anticuerpos. Ambos terminos se usan indistintamente:inmunoglobulinas para expresar estructura y anticuerpos para expresar funcion. La estructura basica de las inmunoglobulinas es una unidad formada por dos cadenas ligeras y dos cadenas pesadas. Estas unidades contienen dominios variables y dominios constantes. Los dominios variables de las cadenas L y H son responsables de la union al antigeno, mientras que las regiones constantes de las cadenaspesadas son responsables de la activacion del complemento y de la capacidad de algunas de estas unidades de formar polimeros.
Cadenas Ligeras.
Hay dos tipos de cadenas ligeras, estructuralmente diferentes, que se conocen como cadenas ligeras tipo kappa (k) y cadenas ligeras tipo lambda (l). La familia de genes que codifica para la cadena ligera k se localiza en el cromosoma 2 y los loci de losgenes homólogos que codifican para la cadena l, en el cromosoma 22. En cada molécula de inmunoglobulina las dos cadenas ligeras son del mismo tipo, k o bien l, pero nunca existe una de cada tipo en la misma inmunoglobulina.
Las cadenas ligeras están formadas por unos 200 aminoácidos con la particularidad de que existen dos puentes disulfuro que unen grupos de unos cincuenta aminoácidos.Concretamente la IgG1 posee 214 aminoácidos y su estructura secundaria y terciaria están determinadas por dos puentes disulfuro intracatenarios que unen los aminoácidos 23 con el 88 y 134 con el 193, (Figura 3.) . A su vez, estas cadenas ligeras tienen otro puente disulfuro intercatenario, por el cual cada una de ellas se une a una cadena pesada para constituir la unidad básica de las inmunoglobulinas. Estepuente se encuentra en el último aminoácido (214) de la parte carboxílica para el tipo k y en el penúltimo para el tipo l.

Cadenas pesadas.
Estas cadenas poseen unos cuatrocientos aminoácidos estableciéndose entre algunos de ellos puentes disulfuro (intracatenarios) que asocian unos 60 aminoácidos y que condicionan la estructura secundaria del polipéptido. Por ejemplo, las cadenas pesadas dela IgG1 poseen 440 aminoácidos y los puentes disulfuro unen el aminoácido 22 con el 96, el 144 con el 200, el 261 con el 321 y el 367 con el 425.
Estas dos cadenas pesadas están unidas la una a la otra por puentes disulfuro intercatenarios, ya indicados anteriormente, y que pueden ser de uno a cinco dependiendo del tipo de inmunoglobulina.
En estas cadenas pesadas, y a nivel de los puentes...
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